Роль белков: Ошибка выполнения

полезные элементы хлебопекарной муки. Значение белков в приготовлении хлеба

Белки представляют собой высокомолекулярные органические соединения, которые состоят из остатков α- аминокислот. Последние соединяются между собой в цепочку посредство пептидных связей. Вид этой последовательности определяет первичную структуру белка, тип укладки цепей – вторичную, положение цепи в пространстве – третичную и т.д.

Доля белков в различных видах муки составляет 9-26%. Часть из них — простые. Иначе их еще называют протеинами. Другая – сложные (или протеиды). Последние наряду с аминокислотными остатками могут также содержать разнообразные пигменты, ионы металлов, нуклеиновые кислоты. В зависимости от этого сложные белки получают соответствующее наименование. Например, содержащие ионы металла — металлопротеиды, углеводы – протеогликаны и т.д.

Значение белков в приготовлении хлеба

Белки, в частности их свойства и структура, играют огромную роль в выпечке хлеба. Именно от них во многом зависят основные характеристики теста и то, каким получится готовое изделие. Наибольшее значение в ряду этих

свойств белков имеют следующие:

• Растворимость.
• Способность к набуханию.
• Гидролиз.
• Денатурация.
• Растворимость

В зависимости от того, в какой среде могут растворяться белки различают четырех их основных вида:

• Проламины – в спирте.
• Альбумины – в воде.
• Глобулины – в солевых растворах.
• Глютелины – в слабых щелочных растворах.

В пшеничной и ржаной муке в основном содержатся белки, растворимые в спирте и слабых щелочах. Их доля составляет примерно две трети от общей массы всех белков. Поскольку проламины и глютелины не растворяются в воде, они начинают выступать в роли основных компонентов клейковины при ее отмывании. По этой причине их еще называют клейковинными белками. Особенно их много в рафинированной муке высших сортов.

Два других типа белка — альбумины и глобулины, напротив, превалируют в муке грубого помола, поскольку их основная концентрация приходится на алейроновой слой и белок зародыша зерна.

Способность к набуханию

Чем больше в муке белков и чем сильнее их способность к набуханию, тем более сырой получается клейковина. Содержание в ней влаги может достигать 70%.

Количество и качество клейковины — ключевой фактор в определении хлебопекарных достоинств муки. В идеале она должна быть эластичной и в меру упругой.

Денатурация

Денатурация представляет собой процесс изменения структуры белка. Происходит он при воздействии определённых реагентов или температуре свыше 60 градусов. Белок с изменённой структурой утрачивает первоначальную растворимость и способность к набуханию. Иногда этот процесс инициируют специально (например, при сушке зерна). Ведь денатурация на начальной стадии позволяет укрепить слабую клейковину.

В заключении стоит отметить, что белки различных видов муки заметно отличаются между собой. Например, у ржаной муки они имеют большую пищевую ценность, чем у пшеничной. Однако хлебопекарные свойства будут выше у последней.

Свойства и функции белков — урок. Химия, 8–9 класс.

Денатурация — разрушение пространственной структуры белка.

Она происходит при нагревании белков, под действием радиоактивного излучения, некоторых химических веществ (кислот, щелочей, солей тяжёлых металлов). При денатурации белки изменяют свои свойства и теряют биологическую активность, несмотря на то, что их первичная структура сохраняется.

 

Рис. \(1\). Денатурация белка

 

Примером денатурации служит изменение яичного белка при нагревании.

 

Разложение при нагревании

При сильном нагревании белки горят. При этом образуются вещества со своеобразным запахом жжёных перьев. По запаху можно легко отличить шерстяные или шёлковые волокна от синтетических.

 

Цветные реакции

Присутствие белка в растворе можно обнаружить с помощью качественных реакций, в результате которых образуются окрашенные продукты.

 

Если к раствору белка добавить раствор щёлочи и несколько капель раствора соли меди(\(II\)), то появляется красно-фиолетовое окрашивание. Эта реакция называется биуретовой.

 

Рис. \(2\). Биуретовая реакция

 

Другая цветная реакция на белки — ксантопротеиновая. Для её проведения к раствору белка при нагревании надо добавить концентрированную азотную кислоту. Образуется жёлтый осадок. Если после охлаждения в пробирку прилить раствор щёлочи или концентрированный раствор аммиака, то появится оранжевое окрашивание.

 

Рис. \(3\). Ксантапротеиновая реакция

Функции белков

В каждом живом организме содержится большое количество белков, которые выполняют ряд важнейших функций.

 

Белки входят в состав цитоплазматической мембраны, цитоплазмы, органоидов и тем самым выполняют строительную функцию в живых организмах.

 

Все биохимические реакции в организмах протекают с участием ферментов. Ферменты — это белки-катализаторы. Значит, белки в живых организмах выполняют каталитическую функцию. Примерами таких катализаторов могут служить пищеварительные ферменты, участвующие в переваривании пищи: пепсин, липаза, амилаза, мальтаза.

 

Важнейшая функция белков — защитная. Особые белки — антитела и антитоксины — участвуют в формировании иммунитета. Антитела обезвреживают проникшие в организм бактерии, а антитоксины нейтрализуют их яды.

 

Белок гемоглобин выполняет транспортную функцию. Он переносит кислород от органов дыхания к тканям.

 

Двигательная функция некоторых белков обеспечивает сокращение мышц и все движения живых организмов.

 

При нехватке пищи белки могут выполнять энергетическую функцию. При расщеплении \(1\) г белка выделяется \(17,6\) кДж энергии.

 

Белки выполняют сигнальную, рецепторную, регуляторную и другие функции.

Источники:

Рис. 1. Денатурация белка https://image.shutterstock.com/image-illustration/structure-normal-disassembled-protein-600w-1507923140.jpg

Рис. 2. Биуретовая реакция

Рис. 3. Ксантапротеиновая реакция

Доказана ключевая роль прионоподобных белков в формировании долгой памяти

Прионоподоные белки играют ключевую роль в формировании долговременной памяти, выяснили нейрофизиологи, экспериментируя с мушкой-дрозофилой. Это открытие поможет лучше понять механизм таких заболеваний, как болезнь Альцгеймера, и других деменций.

Мышление неразрывно связано с памятью — базовой функцией интеллекта, поддерживаемой синаптическими связями нейронов головного мозга. Но каким образом связи между нейронами могут сохраняться долго, иногда очень долго, позволяя на протяжении всей жизни и подчас в мельчайших подробностях хранить информацию о событиях, случившихся с нами в далеком детстве?

Важный шаг в понимании молекулярного механизма долгой памяти сделала группа нейрофизиологов из Стауэрского института медицинских исследований (Канзас, США), изучавшая олигомеры —

стойкие самовоспроизводящиеся белковые структуры, играющие, как выяснилось, ключевую роль в формировании «долгих» синапсов.

«Мы показали, как самовоспроизводящиеся популяции олигомеров демонстрируют прионные свойства, играя намного более важную роль в деятельности мозга, чем считалось раньше», — комментирует результаты экспериментов ведущий автор статьи, опубликованной в Cell, доктор Коузик Ши.

Доктор Ши начал исследовать синаптические олигомеры десять лет назад в лаборатории Колумбийского университета под руководством знаменитого нейрофизиолога — нобелевского лауреата Эрика Канделя (книга которого «В поисках памяти» была недавно переведена и издана на русском языке). Изучая морскую улитку

аплизию калифорнийскую, весьма популярную среди нейрофизиологов благодаря небольшому числу и огромному размеру нервных клеток, Ши обнаружил

необычное прионоподобное поведение CPEB — специфичных нейрональных белков, стимулирующих реакцию транскрипции молчащих микро-РНК.

Часть CPEB, запуская процесс транскрипции, может принимать в нейронах форму олигомеров — цепочек из ограниченного числа (в отличие от теоретически бесконечно длинных цепочек полимеров) одинаковых составных молекулярных блоков. Было замечено, что с усилением синаптических связей такие цепочки могут, наподобие коробок для яиц, складываться друг с другом, образуя устойчивые макроструктуры, более стабильные, чем отдельные мономерные копии СРЕВ.

В 2003 году Ши показал, что в присутствии свободных мономеров эти макрокластеры играют роль белковых матриц для формирования новых олигомеров СРЕВ. Тогда и возникло обоснованное подозрение, что

самовоспроизводство олигомеров СРЕВ играет ключевую роль в стабилизации долговременных синаптических связей, однако экспериментальных данных, доказывающих это, не было.

«Теперь опыты, проведенные нами, исчерпывающе демонстрируют ключевую роль прионоподобных белков в формировании и долгой стабилизации синапсов», — заключает Ши.

На примере плодовой мушки дрозофилы доктор Ши и его коллеги исследовали СРЕВ — белок Orb2. Как и его аналог в случае с калифорнийской аплизией, Orb2 может формировать устойчивые олигомерные кластеры внутри нейронов. В опытах над дрозофилами, описанию которых посвящена статья в Cell, было показано, что

олигомеры начинают формироваться именно в возбужденных нейронах, образуя устойчивые кластеры в непосредственной близости от места их контакта — синапса.

Сделать это удалось с помощью искусственно выведенных мушек-мутантов, в чьих нейронах поддерживалась нормальная концентрация Orb2, неспособного, однако, выстраивать олигомеры из-за дефекта ДНК.

Выяснилось, что мушки с дефектным Orb2 теряли способность к формированию долгой памяти: первые 24 часа после воздействия раздражителя, стимулирующего запоминание информации, память у мутантов еще работала, но на вторые сутки бесследно исчезала, в то время как у нормальных мушек с ненарушенной функцией белка долгая память сохранялась.

Сейчас Ши и его лаборатория готовят следующую серию экспериментов с целью выяснить,

как влияет на функцию долгой памяти длина олигомерных цепочек, формируемых в синапсах.

«Мы подозреваем, что олигомеры должны постоянно присутствовать в нейронах, ведь мономерные формы Orb2 не способны к саморепликации», — поясняет Ши.

Было обнаружено, что прионоподобные Orb2, способные на долгое время «замораживать» сигналы посредством саморепликации в устойчивых олигомерных группах, предcтавлены в нервной системе дрозофилы в двух формах: редкой Orb2A, более расположенной к образованию олигомеров, и менее расположенной, но более популярной Orb2B. «Более редкая форма играет роль регулятора — своеобразного «семени», запускающего процесс олигомеризации, во время которого реплицируется уже более популярная форма Orb2B. Похоже, это и есть базовый алгоритм формирования олигомеров, но его только предстоит детализировать», — резюмирует доктор Ши.

Эти открытия помогут прояснить и механизм образования патогенных белковых олигомеров, оказывающих токсичное действие на мозг при болезни Альцгеймера, Паркинсона и синдроме Хантингтона, а также болезни Крейцфельдта-Якоба, имеющей доказанную прионную природу и больше известную в народе как «коровье бешенство».

В случае с болезнью Альцгеймера бета-амилоидный белок, образующий нерастворимые бляшки внутри и снаружи нейронов, также присутствует в организме человека в двух формах — более склонной к олигомеризации изоформе амилоид-бета-42 и менее склонной амилоид-бета-40.

Таким образом, после доказательства ключевой роли прионоподобных белков в формировании и стабилизации синапсов, полученного группой Ши, амилоидная гипотеза, называющая причиной болезни Альцгеймера накопление бета-амилоидных бляшек, приобретает дополнительные козыри.

Эссе «Роль белков в жизни человека»

Роль белков в жизни человека Еще в древности говорилось, где появился белок, там зародилась жизнь. С греческого языка белок означает «первый», «важный». И с этим невозможно не согласиться. Вся жизнь живого существа строится на белке. Белок является строителем нашего организма и участвует во многих ключевых процессах. Спираль, состоящая из аминокислот это и есть молекула белка. Он играет важную роль в восстановлении тканей, поэтому многие люди, занимающиеся спортом в своем рационе питания едят много белка для восстановления мышц. Также бодибилдеры, перед своими соревнованиями сидят на жестких диетах, где присутствует также один белок. Он способствует формированию и укреплению мышечной массы и росту. Играет ключевую роль в спорте и физических упражнениях. Является источником энергии и приливом сил. Он обладает свойством насыщения, так как больше времени организм его переваривает. Организм любого человека состоит из 10-15% белка. Различают два вида белков: растительный и животный. К животному белку относят яйца, молоко, кефир, ряженку, мясо птицы, мясо животных (коров, баранов, свиней), рыбную продукцию и морепродукты. К растительному белку относят: орехи, грибы, бобовую продукцию и множество других. Так значение белка в роли жизни человека играет огромную роль. Он несет питательные элементы и без него не может обходиться организм, поэтому для нормального функционирования организма необходимо есть белок. Даже если человек вегетарианец, то белок должен поступать в его организм через растительные продукты. При длительном дефиците белка в организме, ухудшается самочувствие человека и организм начинает использовать белок из печени, крови, кожи, мыщц. Для категории населения с лишним весом, мечтающих похудеть, белок тоже имеет ценное свойство. Необходимое условие контроля веса — получение достаточного количества белка. Ведь потеря лишних килограммов должна происходить за счет избавления от жировой массы при сохранении мышечной. Потребление белка имеет особое значение для физически активных людей, а также для людей, которые следят за своим весом, поскольку белок надолго обеспечивает чувство сытости и помогает в формировании и поддержании мышечной массы. Белок обладает рядом функций. Рассмотрим их кратко. Строительная функция белка и наверно самая главная функция для организма. Про нее мы писали выше. Транспортная функция. В организме существуют специальные белки, которые транспортируют вещества внутри организма. Например, гемоглобин, переносит кислород и углекислый газ между легкими и другими тканями. Структурная функция. Большая часть белков отвечает за структуру и форму различных тканей и клеток, например коллаген. Он входит в состав соединительной ткани организма (кожа, связки, сосуды). Защитная функция. Ее выполняют специализированные белки, которые предназначены для борьбы с патогенами и чужеродными веществами. Регуляторная функция. Некоторые белки выступают в роли сигнальных веществ и рецепторов. Каталитическая функция. В организме человека существует свыше 2000 белков, выполняющих эту функцию. Эти белки запускают реакции в организме. Двигательная функция. Благодаря миозину и актину существует возможность перемещения нашего тела в пространстве. Белок это не только мышцы, но и органы, сосуды, ткани, ферменты, иммунитет, гормоны, транспорт.

Белок в организме: функции, норма, продукты, признаки дефицита :: Здоровье :: РБК Стиль

Материал проверила и прокомментировала Горбачёва Наталья Леонидовна, диабетолог, диетолог, эндокринолог, ведущий специалист сети клиник «Семейная»

Что такое белок

Белки — главный строительный материал организма. Он участвует в создании мышц, сухожилий, органов и кожи, а также нужен для производства ферментов, гормонов, нейромедиаторов и различных молекул, которые выполняют множество важных функций. Белки состоят из более мелких молекул, аминокислот, которые соединяются вместе, как бусы на нитке. Эти связанные аминокислоты образуют длинные белковые цепи, которые затем складываются в сложные формы. Некоторые аминокислоты организм производит самостоятельно, другие можно восполнить только с помощью еды.

Функции белка в организме

Рост мышц и повышение выносливости

Организму необходим протеин, ведь мышцы в основном состоят из белка. Как и большинство тканей тела, мышцы динамично разрушаются и восстанавливаются, поэтому им необходим строительный материал для роста. Чтобы мышечная масса увеличивалась, в организме должен быть положительный белковый баланс. Его также называют азотным, из-за высокого содержания этого элемента в протеине. Употребление белка помогает не только нарастить мышцы при занятиях спортом, но и предотвратить их потерю, если вы придерживаетесь строгих диет [1] [2].

Биохимические процессы

Белки — ферменты, они помогают тысячам биохимических реакций, происходящих внутри клеток организма [3]. В том числе активируют метаболизм посредством объединения с другими молекулами — субстратами. Ферменты также могут функционировать и вне клетки, например, пищеварительные — лактоза и сахароза, которые помогают переваривать сахар. От их количества зависит пищеварение, свертывание крови и энергетический баланс. Дисбаланс некоторых ферментов может привести к сбоям в работе большинства систем организма [4].

Гормональный баланс

Некоторые белки представляют собой гормоны, которые как химические посредники помогают взаимодействовать различным клеткам организма. Их производят эндокринные ткани и железы, а затем белки транспортируются по внутренним органам. Эти гормоны делят на три группы: белок и пептиды, стероиды и амины [5].

Структура тканей

Некоторые белки являются волокнами, придающими жесткость клеткам: кератин, коллаген и эластин. Они помогают формировать каркас тканей тела [6]. Кератин — строительный материал для кожи, волос и ногтей, коллаген — структурный белок костей, кожи, связок и сухожилий, а эластин позволяет тканям возвращаться в первоначальную форму после растяжений и сокращений.

Правильный pH

Белок играет жизненно важную роль в регулировании концентрации кислот и оснований в крови и других жидкостях организма [7]. Этот баланс измеряется с помощью шкалы pH от 0 до 14, где 0 — максимально кислый, 7 — нейтральный, 14 — наиболее щелочной. Протеины — один из способов регулирования этих показателей. Например, гемоглобин — тоже белок, из которого состоят эритроциты. Он связывает небольшое количество кислоты, помогая поддерживать нормальный уровень pH в крови.

Хороший иммунитет

Белки помогают формировать иммуноглобулины или антитела для борьбы с инфекцией [8] [9]. Антитела — белки в крови, которые помогают защитить организм от бактерий и вирусов. Вырабатывая их в качестве реакции на вторжение чужеродных элементов, клетки в дальнейшем лучше противостоят похожим заболеваниям.

Баланс жидкости

Альбумин и глобулин — белки крови, которые помогают сохранить баланс жидкости в организме, удерживая воду в клетках [10] [11]. При недостатке протеина могут возникать отеки, так как жидкость вытесняется в промежутки между клетками [12].

Нормализация веса

Белок важен для тех, кому необходимо нормализовать вес. Некоторые эксперименты ученых подтверждают, что увеличение количества белка в рационе ведет к повышению скорости метаболизма и снижению аппетита [13]. Протеин хорошо насыщает, в результате чего реже хочется перекусывать, снижается объем порций в основных приемах пищи [14] [15]. В одном из исследований женщины 12 недель употребляли белковую пищу в количестве 30% от дневной калорийности рациона. В среднем каждая из участниц эксперимента потеряла порядка пяти килограмм веса, сохранив здоровые пищевые привычки [16].

Норма белка в день

Если вы каждый день едите продукты животного происхождения, такие как мясо, рыбу, яйца или молочные продукты, вы, вероятно, получаете достаточно белка. Если придерживаетесь растительной диеты, получить незаменимые аминокислоты, необходимые организму, будет сложнее. Среднестатистические нормы протеина в рационе на один килограмм веса:

• для женщин – 60–90 г;
• для мужчин – 80–150 г;
• для дошкольников – 3 г;
• для школьников – 2,5 г.

В некоторых случаях требуется больше белка, например, в периоды болезни, интенсивных занятий спортом, а также при беременности и кормлении грудью [17] [18]. Данные о точном количестве вещества разнятся, поэтому правильно будет проконсультироваться с лечащим врачом, который подберет индивидуальный рацион, исходя из особенностей организма. Так, авторы одного исследования утверждают, что беременным женщинам в день необходимы 1,2–1,52 г протеина на один кг веса [19]. Другие врачи рекомендуют потреблять дополнительно 1,1г белка на кг веса [20]. Суточная норма белка во время грудного вскармливания составляет 1,3 г на килограмм в день плюс 25 дополнительных граммов [21].

Активным людям требуется больше белка, чем тем, кто ведет малоподвижный образ жизни. Спортсменам, предпочитающим тренировки на выносливость, необходимо около 1,2–1,4 г на каждый кг веса [22] [23]. Достаточное количество протеина необходимо для предотвращения развития заболеваний, таких как остеопороз. Пожилым людям, а также тем, кто восстанавливается после травмы или операции, требуется до 1–1,3 г на один кг массы тела [24] [25].

Сколько белка в яйцах, курице и твороге

Эти продукты врачи и диетологи чаще всего упоминают как отличные источники протеина:

1. Яйца. Содержат 6-7 г белка на штуку среднего размера. Содержатся они именно в белковой части яйца. Поэтому в фитнес-меню часто присутствуют блюда без желтка, но на самом деле, при сбалансированном рационе нет смысла от них отказываться.

2. Курица. Если необходимо добавить белка в рацион, выбирайте куриную грудку — в ней больше волокон и меньше жира. На 100 г продукта — 27% белка. Оптимальный ингредиент для повышения уровня белка в организме, если вы не придерживаетесь растительной диеты.

3. Творог. В 200-граммовой пачке творога содержится 35 г белка, что соответствует почти трети среднестатистической дневной нормы. Отдавайте предпочтение творогу средней жирности, так как обезжиренного усваивается меньше необходимым микроэлементов.

Продукты, богатые белком

В первую очередь, протеин попадает в организм из животных продуктов. Средние показатели белка на 100 г продукта:

• птица — 27 г;
• свинина — 27 г;
• говядина — 26 г;
• рыба — 22 г;
• морепродукты — 22 г.

Вегетарианцам и веганам стоит позаботиться о наличии растительного белка в рационе. Это могут быть бобовые, крупы, соевые и цельнозерновые продукты:

• красная чечевица — 18 г белка;
• красная фасоль — 16 г;
• маш, нут, черная фасоль — 14 г;
• гречка и цельнозерновой хлеб — 13 г;
• киноа и тофу — 8 г;
• тыквенные семечки — 5 г в одной порции (горсть 25-30 г).

Норма белка в моче и крови

Лучший способ проверить, хватает ли организму белка, — сдать анализы, например биохимический анализ крови. В норме концентрация белка в крови взрослого человека должна составлять 62–86 г/л, а у детей — от 45 до 80 г/л. Снижение этих показателей возникает в результате ряда заболеваний, в том числе первичных иммунодефицитов, нарушениях обмена веществ, дисфункциях желудочно-кишечного тракта, а также дефицита протеина в рационе.

Превышение нормы встречается редко, но оно может указывать на хронические тяжелые инфекции (такие как туберкулез), ускоренный распад эритроцитов, системные опухоли или обезвоживание организма.

С-реактивный белок — фракция протеинов плазмы, которая повышается при наличии в организме воспалительного процесса. Синтезируется в ответ на попадание в кровь токсинов патологических микроорганизмов и обезвреживает их путем их связывания, а также запускает иммунные реакции. С-реактивный белок в норме отсутствует в крови (либо его показатели не превышают 0,4 мг/л). Большие значения указывают на развитие патологий: инфекционных и вирусных заболеваний, панкреатита, пиелонефрита, гепатита, язвенного колита и онкологии.

Помимо крови, белок учитывают в анализе мочи. Небольшое его количество встречается и у здоровых людей, в норме — до 140 мг/л (до 0,140 г/л). При активной физической нагрузке показатели не должны превышать 250 мг/сутки (0,250 г/л). Для того, что точнее узнать потери белка с мочой, необходимо проводить исследование его концентрации в суточных анализах. Их назначают при заболеваниях мочевыделительной системы и почек, инфекциях, а также для контроля осложнений, в том числе при приеме препаратов, оказывающих нефротоксическое действие — поражение почек.

Переизбыток белка

Высокое потребление белка может нанести вред людям с заболеваниями почек [26]. Двумя основными факторами риска почечной недостаточности являются высокое кровяное давление (гипертония) и диабет. И то, и другое провоцируется переизбытком белка [27] [28]. Точное количество необходимого протеина варьируется в зависимости от возраста, состояния здоровья и образа жизни. Исследование с участием здоровых мужчин, занимающихся силовыми тренировками, показало, что ежедневное употребление 3 г белка на кг массы тела в течение года не имело никаких неблагоприятных последствий для здоровья [29]. Даже 4,4 г на кг веса в течение двух месяцев не вызывало никаких побочных эффектов [30].

Нет никаких доказательств того, что потребление белка в разумных количествах причиняет вред здоровым людям. Напротив, существует множество доказанных преимуществ. Однако, если у вас заболевание почек, следует следовать советам врача и ограничить потребление протеинов.

Богатое белками, но бедное жирами и углеводами питание — нагрузка на почки и печень. Переизбыток белка на фоне нехватки других необходимых организму веществ выражается в проблемах с пищеварением, неприятном запахе изо рта и постоянной жажде.

Недостаток белка

Помимо показателей медицинских анализов есть и другие признаки недостатка протеина, которые вы можете заметить перед походом к врачу.

Постоянный голод

Белки насыщают и заряжают энергией надолго, но в качестве перекуса многие из нас используют не белковые продукты, а содержащие углеводы: бананы, печенье, конфеты, выпечку и бутерброды. Еда, богатая углеводами, приводит к быстрому подъему уровня сахара (и мы чувствуем себя сытыми) и такому же быстрому падению (через полчаса мы снова голодны). Этот же эффект вызывает тягу к сладкому: организму не хватает сил, а конфета — самый быстрый способ их получить. Правда, ненадолго.

Слабые волосы и ногти

Ногти и волосы — это тоже белок, а точнее, кератин. Для их здоровья регулярное потребление белковой пищи абсолютно необходимо, иначе организму неоткуда будет брать строительный материал. При дефиците белка волосы становятся тонкими, слабыми и тусклыми, плохо растут и секутся, а ногти начинают ломаться и расслаиваться.

Медленное заживление ран

Если даже маленькая царапина заживает дольше недели, это тоже может быть признаком недостатка белка. Он входит в состав клеток мышечной ткани, кожи и крови, поэтому, если макроэлемента не хватает, на ремонт повреждений у организма уходит гораздо больше времени.

Частые инфекционные болезни

По мнению доктора Алиссы Рамси из американской Академии питания и диетологии, белок также необходим для построения клеток иммунной системы — если вы едите мало белковых продуктов, со временем защита организма может ослабеть.

Без белка замедляется выработка интерферона и лизоцима, «защитников», отбивающих атаки патогенов. Иммунитет перестает справляться с бактериями и вирусами, и мы болеем чаще. Причем любыми инфекционными заболеваниями: у людей на низкобелковой диете часто диагностируют инфекции.

Отеки

Дефицит белка приводит к нарушению водно-солевого баланса, из-за чего жидкость скапливается в тканях. Результат — мешки под глазами и опухшее по утрам лицо, отеки лодыжек и стоп, чувство тяжести в ногах, которое появляется уже в середине дня, даже если вы носите удобную обувь.

Снижение веса

У нашего организма свои приоритеты. Если белка не хватает, то все поступающие протеины направляются туда, где они жизненно необходимы, то есть к внутренним органам. Мышцам при этом почти ничего не достается, и они начинают уменьшаться в объеме. Правда, снижение мышечной массы при белковой недостаточности заметить трудно — за счет отеков вес может оставаться относительно стабильным или снижаться очень медленно. Зато вы точно заметите другие признаки постепенной атрофии мышечной ткани — слабость и быструю утомляемость. Люди, желающие скорректировать вес, часто отказываются от жиров или белка, но это ошибка. Важно соблюдать баланс: основу правильной диеты составляют мясо, рыба (или продукты с высоким содержанием белка растительного происхождения), крупы и овощи.

Плохое настроение

Белок, помимо всего прочего, важен для синтеза нейромедиатора серотонина. Именно он отвечает за хорошее настроение и стрессоустойчивость. Недостаток серотонина приводит не только к хандре, плаксивости и мрачным мыслям, но и к бессоннице, повышенной тревожности, нервозности и склонности взрываться по пустякам.

Комментарии эксперта

Горбачёва Наталья Леонидовна, диабетолог, диетолог, эндокринолог, ведущий специалист сети клиник «Семейная»

«Правильный белковый обмен веществ — баланс между распадом и синтезом белков. Организму должно хватать аминокислот для построения новых соединений. Степень усвоения белка зависит от его происхождения и способа термической обработки. Элемент не способен накапливаться в организме, его излишки выводятся с помощью почек. Поэтому чрезмерное потребление белка негативно сказывается на их состоянии

Причинами нарушений белкового обмена могут стать наследственные заболевания: подагра, а также тяжелые состояния, такие как онкопатологии, следствие радиационного облучения и прочее. Но в большинстве случаев у взрослого человека симптомы нарушения биосинтеза белков говорят о несбалансированном рационе питания.

Недостаток белков — актуальная проблема. Одних она настигает при избавлении от лишнего веса, других — при вегетарианстве, а третьих — из-за заболеваний пищеварительной и эндокринной систем. Дефицит белков может не проявляться клинически, но последствия недостатка протеина довольно печальны:

• задержка роста и развития у детей;
• малая мышечная масса;
• сердечно-сосудистые заболевания;
• плохой аппетит;
• вялость, апатия, усталость;
• плохое состояние кожи, волос, ногтей.

Если биосинтез белков нарушен на этапе построения, человек может страдать от белкового отравления. Характерными признаками интоксикации являются поражение печени и почек, нарушения работы ЖКТ. Переизбыток белка влияет на центральную нервную систему вплоть до серьезных поражений при врожденных нарушениях обмена веществ. При ухудшении самочувствия необходимо сдать анализы и получить рекомендации специалиста.» 

Роль белков в нашем питании

Построение гармоничного рациона питания начинается с баланса белков. Но мало кто из нас знает свою норму белка или вообще следит за ней. Если я спрошу вас, едите ли вы белки в достаточном количестве, уверена – первое, что вы сделаете, это начнете вспоминать съеденную в обед курицу или рыбу, а может, вчерашний стейк. А может, вы на вегетарианском питании или придерживаетесь религиозного поста? Значит, белки вы вообще не едите?! В сознании множества людей белок стойко ассоциируется только с животными и никак ни с чем другим. И действительно, когда кто-то упоминает белки как составную часть нашей пищи, первое, что приходит на ум – это мясо и мясные продукты. Ну, может, кто-то еще вспомнит молочку и яйца. И мало кому придет в голову думать про какие-то другие продукты как источники белка, например, про растения. А ведь всё, что мы получаем с едой, так или иначе к нам приходит через растения (прямо или опосредованно).

И это только один из мифов о белках. Другие распространенные убеждения: «Не съешь мясо – останешься голодным!», «Когда “качаешься”, надо есть белка как можно больше!», «Разные типы белка нельзя совмещать в один прием пищи!», «Белок и углеводы несовместимы!», и много другого, иногда просто поражающего воображение. Давайте разбираться, что есть миф, а что – правда. Так как тема белка довольно сложная и информации очень много, я разделю ее на несколько статей. Сегодня поговорим о том, что это вообще за вещество такое – белок, и почему он так важен для нашего организма, а также о том, какой белок считается качественным.

Что такое белок?

Несмотря на то, что углерод является основным компонентом всего, что есть на нашей планете, именно наличие белка отличает живой организм от неживого объекта. На текущий момент науке известно более 30 тысяч различных белков. Одна пятая часть тела человека состоит из белка. Почти все органы и ткани содержат белок. Больше всего его в мышцах (более 50% от общего количества), одна треть в костях и хрящах, одна десятая часть – волосах и ногтях (при этом белок кератин, из которого они состоят, не усваивается нашим организмом). Сосуды на 85% состоят из белка, лёгкие — на 82%, почки — на 72%, печень – на 57%, мозг – на 45%. Только желчь и моча в норме не содержат белок.

Самые распространенные классификации белков:

— животные, растительные и бактериальные;

— простые и сложные.

На химическом уровне белки – это сложные азотсодержащие биополимеры, мономерами которых служат аминокислоты. Поэтому, когда мы говорим о белке, мы на самом деле говорим об аминокислотах, из которых тот или иной белок состоит.

Аминокислот в природе насчитано на сегодняшний день более 150. В составе человеческого тела и в пище, которая нам необходима, их всего 20, но и они дают огромное количество сочетаний (пример этому – многообразие наших органов и тканей). Пищевые белки в свою очередь делятся на незаменимые, то есть те, которые не синтезируются нашим организмом и поэтому должны обязательно поступать с пищей, и заменимые – они могут быть получены из незаменимых аминокислот.

К незаменимым аминокислотам относят:

В одном яйце содержится почти 7 грамм белка

• Лейцин
• Изолейцин
• Лизин
• Метионин
• Фенилаланин
• Треонин
• Триптофан
• Валин
• Гистидин

Последний является незаменимым только у новорожденных детей, а у взрослых он может синтезироваться, поэтому в некоторых классификациях вы можете увидеть другое соотношение незаменимых аминокислот к заменимым (8:12).

Заменимые аминокислоты:

Молочные продукты — ценный источник белка

• Глицин
• Аргинин
• Пролин
• Серин
• Цистеин
• Глутамин
• Глутаминовая кислота
• Аспарагиновая кислота
• Аланин
• Тирозин
• Аспарагин

Хочу подчеркнуть, то название «заменимые» они носят, скорее, условно: несмотря на то, что организм может их синтезировать, они всё равно обязательно должны поступать с пищей, так как потребность в белке может не перекрываться имеющимися в теле синтезированными аминокислотами. Например, достаточное количество в пище заменимой аминокислоты тирозин сберегает запасы незаменимой аминокислоты фенилаланин, из которой мы его можем синтезировать. А если тирозина поступает недостаточно, то он автоматически становится незаменимой аминокислотой. Это особенно важно учитывать тем, кто увлекается всякого рода моно-диетами.

Зачем нам белок?

Основные функции белка в нашем организме – пластические (строительство большинства наших тканей). Помимо этого, белки участвуют в процессе катаболизма (что это такое, мы с вами выясняли здесь), так как входят в состав большинства ферментов. Наши антитела – это тоже белки (например, иммуноглобулины и интерферон), следовательно, белки – это часть нашего иммунитета. Помимо этого, белки участвуют в создании онкотического тока крови, в дыхании (белок глобин – часть всем известного гемоглобина), входят в состав гормонов, образуют более сложные соединения вместе с другими веществами, и естественно, дают энергию.

У каждой аминокислоты своя роль в нашем организме. Аминокислоты могут выступать как предшественники многих гормонов, участвовать в процессах глюконеогенеза (получения энергии из неуглеводных источников), могут быть донорами для многих реакций и процессов синтеза, переносчиками азота, жирных кислот и других веществ.

То есть, чтобы всё это великое множество важных функций в нашем теле успешно выполнялось, поступающие аминокислоты должны быть разнообразны. Единственным источником образования белков в организме служат белки пищи. Поэтому, нам крайне желательно получать белки из различных групп продуктов – так мы обезопасим себя от нехватки аминокислот. Белки пищи различаются по количеству аминокислот того или иного типа, и это во многом обусловливает их полное или неполное усвоение и нашу в них потребность.

Какой белок является качественным?

Качество пищевого белка определяется наличием в его составе полного набора незаменимых аминокислот в определенном количестве и определенном соотношении с заменимыми аминокислотами. Соответственно, белки бывают полноценными (содержат все 20 аминокислот) или неполноценными (в них какие-то аминокислоты отсутствуют). Это качество для каждого конкретного белка просчитывается отдельно, для чего используются различные биологические и химические методы, характеризующие тот или иной аспект употребления белка (например, определение биологической ценности белка, его чистой утилизации, коэффициента эффективности и аминокислотного скора белка).

На наше счастье, ученые уже проанализировали основные виды потребляемого в пищу белка и нам не надо каждый раз бежать с купленным продуктом в лабораторию – достаточно воспользоваться сетью интернет и найти данные по тому или иному белку. Что нам важно учитывать при планировании нашего белкового рациона, так это следующие четыре основных момента:

1. — белки должны давать нам 10-15% от всей калорийности рациона (о том, почему не больше, мы поговорим с вами в следующей статье),
2. — нам стоит использовать максимально широкий ассортимент продуктов — источников белка (как животного, так и растительного происхождения),
3. — для того, чтобы понять, насколько полноценно мы усвоим съеденный белок, мы смотрим на скорректированный аминокислотный скор усвояемости белков в конкретном пищевом продукте (таблицы доступны в интернете, но про основные продукты я вам расскажу ниже),
4. — учитываем, что сильная тепловая (и определенная химическая) обработка снижает количество белка в блюде в среднем на 6% — это важно, если вы высчитываете КБЖУ рациона.

Что такое скорректированный аминокислотный скор?

Одним из самых важных показателей полноценности белка является его скорректированный аминокислотный скор усвояемости. Этот показатель представляет собой процентное отношение определенной незаменимой аминокислоты в конкретном продукте к схожей аминокислоте в искусственном идеальном белке. Говоря проще, это сравнение исследуемого белка с эталонным (рассчитанным учёными) белком. Самый высокий скор (1.00), помимо идеального белка, у казеина (белка, входящего в состав всех молочных продуктов), яичного и соевого белка — то есть, они усвоятся на 100%. Говядина и курятина имеют коэффициент 0.92, рыба – 0.90, у нута (турецкого гороха) – 0.78, у фруктов – 0.76 (да, я тоже была удивлена: в них хоть и мало белка, зато он усваивается аж на 76%). Фасоль имеет скор 0.75, овощи – 0.73. Всё, что ниже 0.73, считается продуктом с низким скором.

Для сравнения, всё-таки приведу основные продукты, так как они являются для нас частым источником белка: 0.70 – прочие бобовые; 0.66 – гречка; 0.63 – рожь и нежирная свинина; 0.55 – рис; 0.54 – пшеница; 0.52 – арахис; 0.42 – цельное зерно, и т.д.

Усвоение любого белка зависит не просто от количества разных аминокислот в нем, а еще и от количества так называемых лимитирующих незаменимых аминокислот. Лимитирующие аминокислоты – это те аминокислоты, которые входят в состав продукта в наименьшем количестве по сравнению с их физиологической потребностью. Эта характеристика в основном относится к белкам растительного происхождения и должна учитываться, если питание у вас строго вегетарианское (когда животные продукты исключены полностью), а также во время христианских религиозных постов (о том, как сбалансировать постный рацион, читайте здесь). Существуют определенные комбинации растительных белков, при которых не возникает дефицита в аминокислотах, и я постараюсь осветить подробнее эти моменты в отдельной статье.

О других факторах, влияющих на усвоение белка, и о том, как строить свой белковый рацион, я расскажу вам в следующий раз.

Оставайтесь на связи!

Понравилась статья? Буду благодарна, если поделитесь ей в соц. сетях со своими друзьями.

P.S.: Если Вам нужна индивидуальная консультация, подробнее — здесь.

Чтобы ничего не пропустить, присоединяйтесь к моим группам в Facebook и ВКонтакте, а также подписывайтесь на рассылку новостей блога (в правом столбце).

Vantage M2 Руководство пользователя | Источники энергии

Polar Vantage M2 Руководство пользователя:

В аналитическом представлении источников энергии показано, в какой степени вы используете различные источники энергии (жиры, углеводы, белки) во время тренировки. Это представление станет доступно в сводке по тренировке на ваших часах сразу же по ее завершении. Более подробные сведения будут доступны в мобильном приложении Polar Flow после синхронизации данных.

Во время физической активности организм получает энергию в основном из углеводов и жиров. Чем выше интенсивность тренировки, тем больше углеводов вы расходуете по отношению к жирам, и наоборот. Роль белков обычно невелика, однако во время упражнений с высокой интенсивностью, а также при длительных тренировках организм может получать от 5 до 10 % энергии из белков.

Для расчета затрат различных источников энергии учитывается ЧСС, а также ваши физические параметры. В их число входят ваш возраст, пол, рост, вес, максимальная ЧСС, частота ЧСС в состоянии покоя, максимальное потребление кислорода, аэробный и анаэробный пороги. Рекомендуем настроить эти параметры как можно точнее, чтобы максимально точно рассчитывать данные о потреблении различных источников энергии.

Сводка по источникам энергии

После тренировки отобразится следующая сводка по ней:

Углеводы, белки и жиры, израсходованные во время тренировки.

Обратите внимание, что не следует трактовать количественные показатели источников энергии, расходуемых во время тренировки, как прямое руководство по приему соответствующей пищи после тренировки.

Подробный анализ в мобильном приложении Polar Flow

В приложении Polar Flow также можно увидеть, сколько различных источников энергии расходовалось на каждом этапе тренировки и каков суммарный объем использованных источников в течение всего занятия. Из графика видно, как в зависимости от интенсивности и этапа тренировки изменяется потребление того или иного источника энергии. Также можно сравнивать аналитические представления по аналогичным тренировкам в динамике по времени и следить за тем, как развивается ваша способность расходовать жиры в качестве основного источника энергии.

Узнайте больше об источниках энергии

Углеводы, белки, жиры и сахар в крови

Обзор темы

Организм использует три основных питательных вещества для своего функционирования — углеводы, белки и жиры.

Эти питательные вещества перевариваются в более простые соединения. Углеводы используются для получения энергии (глюкозы). Жиры используются для получения энергии после того, как они расщепляются на жирные кислоты. Белок также можно использовать для получения энергии, но первая задача — помочь в производстве гормонов, мышц и других белков.

Питательные вещества, необходимые организму, и для чего они используются

Тип питательного вещества	Где находится	Как это используется
Углеводы (крахмалы и сахара)	Хлеб Зерна Фрукты Овощи Молоко и йогурт Продукты с сахаром	Разлагается на глюкозу, используется для снабжения клеток энергией.Экстра хранится в печени.
Белок	Мясо Морепродукты Бобовые Орехи и семена Яйца Молочные продукты Овощи	Разлагается на аминокислоты, используется для наращивания мышц и производства других белков, необходимых для функционирования организма.
Жир	Масла Масло Яичные желтки Продукты животного происхождения	Разлагается на жирные кислоты, образуя клеточные оболочки и гормоны. Экстра хранится в жировых клетках.

После еды уровень сахара (глюкозы) в крови повышается по мере переваривания углеводов.Это дает сигнал бета-клеткам поджелудочной железы, чтобы высвободить инсулин в кровоток. Инсулин помогает глюкозе проникать в клетки организма и использовать ее для получения энергии. Если для получения энергии не требуется вся глюкоза, часть ее откладывается в жировых клетках и в печени в виде гликогена. Когда сахар перемещается из крови в клетки, уровень глюкозы в крови возвращается к нормальному диапазону между приемами пищи.

Некоторые гормоны и процессы помогают регулировать уровень сахара в крови и поддерживать его в определенном диапазоне (от 70 мг / дл до 120 мг / дл).Когда уровень сахара в крови падает ниже этого диапазона, что может происходить между приемами пищи, у организма есть по крайней мере три способа реагирования:

• Клетки поджелудочной железы могут выделять глюкагон, гормон, который сигнализирует организму о выработке глюкозы из гликогена в организме. мышцы и печень и выпустить его в кровь.
• Когда гликоген израсходован, мышечный белок расщепляется на аминокислоты. Печень использует аминокислоты для создания глюкозы посредством биохимических реакций (глюконеогенез).
• Жировые запасы можно использовать для получения энергии, образуя кетоны.

Другие гормоны могут повышать уровень сахара в крови, включая адреналин (также называемый адреналином) и кортизол, выделяемый надпочечниками, и гормон роста, выделяемый гипофизом.

Кредиты

Текущий по состоянию на: 31 августа 2020 г.

Автор: Healthwise Staff
Медицинский обзор:
Э. Грегори Томпсон, врач-терапевт
Адам Хусни, доктор медицины, семейная медицина
Кэтлин Ромито, доктор медицины, семейная медицина
Ронда О’Брайен, доктор медицинских наук, CDE — сертифицированный педагог по диабету
Коллин О’Коннор PhD, RD — зарегистрированный диетолог

Действует по состоянию на 31 августа 2020 г.

Автор: Здоровый персонал

Медицинское обозрение: E.Грегори Томпсон — терапевт и Адам Хусни — семейная медицина и Кэтлин Ромито — семейная медицина и Ронда О’Брайен, доктор медицинских наук, CDE — сертифицированный преподаватель диабета и Коллин О’Коннор, доктор медицинских наук, зарегистрированный диетолог

Мембранные белки | BioNinja

Понимание:

• Мембранные белки разнообразны с точки зрения структуры, положения в мембране и функции

Фосфолипидные бислои залиты белками, которые могут быть постоянно или временно прикреплены к мембране

• Интегральные белки постоянно прикреплены к мембране и обычно являются трансмембранными (они охватывают бислой)
• Периферические белки временно присоединяются посредством нековалентных взаимодействий и связываются с одной поверхностью мембраны

Структура мембранных белков

Аминокислоты мембранного белка локализованы в соответствии с полярностью:

• Неполярные (гидрофобные ) аминокислоты непосредственно связаны с липидным бислоем
• Полярные (гидрофильные) аминокислоты расположены внутри и обращены к водным растворам

Трансмембранные белки обычно имеют одну из двух третичных структур:

• Одиночные спирали / спиральные пучки
• Бета-бочки ( общее в канале про teins)
  

Мембранные белковые структуры

Функции мембранных белков

Мембранные белки могут выполнять множество ключевых функций:

• J соединения — Служат для соединения и соединения двух клеток вместе
• E nzymes — Фиксация мембраны локализуют метаболические пути
• T ransport — отвечает за облегчение диффузии и активного транспорта
• R ecognition — может функционировать как маркеры для клеточной идентификации
• A nchorage — точки прикрепления для цитоскелета внеклеточный матрикс
• T трансдукция — Функция как рецепторы для пептидных гормонов
  

Мнемоника: Jet Rat

Функции мембранного протеина

Основные функции белка в организме — Видео и стенограмма урока

Обеспечить структуру

Итак, мы говорили об аминокислотах, которые являются строительными блоками белков, но мы также могли бы сказать, что сами белки являются строительными блоками организма.

И это подводит нас к первой важной функции белка — обеспечивать структуру. Структурные белки составляют неотъемлемые части вашего тела. Например, кератин — это белок, содержащийся в волосах, ногтях и коже, который помогает укрепить эти структуры. Внутри вашего тела белок обеспечивает структуру каждой клетке. Коллаген, который представляет собой структурный белок, содержащийся в различных соединительных тканях, обеспечивает основу для связок, которые удерживают ваши кости вместе, и сухожилий, которые прикрепляют мышцы к этим костям.

Регулируют процессы в организме

Белки также регулируют процессы в организме. Например, ферменты — это белки, которые ускоряют химические реакции в организме. Без них основные действия, такие как расщепление пищи, которую вы едите, происходили бы слишком медленно, чтобы поддерживать вашу жизнь. Вы можете думать о ферментах как о белках, которые ускоряют процессы в организме, так же, как утренний кофе заставляет ваш день двигаться вперед.

На процессы в организме также влияют гормоны, которые представляют собой белки, регулирующие деятельность клеток или органов.Гормоны подобны химическим посланникам, которые передают приказ от одной части вашего тела к другой, так же как Пол Ревер нес сообщение о том, что британцы идут к людям в его колонии. Например, инсулин — это гормон, который регулирует уровень сахара в крови, передавая клеткам вашего тела сообщение о том, сколько сахара присутствует в вашей крови.

Транспортные материалы

Другая функция белка — транспортировка материалов по вашему телу. Прекрасным примером этого является гемоглобин, белок, переносящий кислород, который содержится в красных кровяных тельцах.Когда вы вдыхаете воздух в легкие, молекулы кислорода из этого воздуха ждут в клетках ваших легких, чтобы прокатиться на эритроците, что-то вроде жителя Нью-Йорка, ожидающего такси. Как только кислород присоединяется к гемоглобину этого эритроцита, он может путешествовать по вашему телу.

Помощь с иммунитетом

Некоторые белки являются защитниками и помогают с иммунитетом. Например, антитела — это белки, которые могут распознавать чужеродных захватчиков в вашем теле. Эти бдительные белки похожи на соседские стражи, и они работают вместе с другими клетками вашей иммунной системы, чтобы помочь предотвратить инфекции, болезни и болезни.

Обеспечивает энергию

Итак, мы узнали, что белки обеспечивают структуру, регулируют процессы в организме, транспортируют материалы и помогают укрепить иммунитет. Белки подобны рабочим лошадкам тела, но они настолько бескорыстны, что готовы отказаться от всего, что у них есть, ради выполнения своей последней функции, а именно обеспечения энергией.

Видите ли, чтобы обеспечить энергию, молекула белка должна быть разрушена и разбита на аминокислотные части. Белок не является основным источником энергии для вашего тела, эта ответственность ложится на плечи углеводов, но если ваша диета не обеспечивает достаточного количества топлива из углеводов, тогда можно использовать белок.

Например, если вы соблюдаете диету для серьезной потери веса, ваше тело расщепляет белки и использует их аминокислоты для производства топлива. Это гарантирует, что ваше тело всегда будет иметь энергию, но соблюдение сверх строгой диеты также лишает ваше тело белков, необходимых для поддержания структур тела и выполнения необходимых функций, что в конечном итоге делает вас слабее.

Итоги урока

Давайте рассмотрим.

Белок — это большая молекула, состоящая из аминокислот, которая способна выполнять многие важные функции в организме.

Его можно использовать для придания структуры, как мы видим с кератином, который представляет собой тип белка, обнаруженного в ваших волосах, ногтях и коже, и в коллагене, который является структурным белком, обнаруженным в различных соединительных тканях, таких как ваши связки и сухожилия.

Белки также регулируют процессы в организме. Например, ферменты — это белки, которые ускоряют химические реакции в организме, а гормоны, такие как инсулин, — это белки, регулирующие активность клеток или органов.

Некоторые белки переносят материалы по всему телу, например, гемоглобин, белок, переносящий кислород, который содержится в красных кровяных тельцах.Другие белки помогают с иммунитетом, как мы видим с антителами, которые представляют собой белки, которые могут распознавать чужеродных захватчиков в вашем теле. И, если организму это нужно, белки также могут быть расщеплены для получения энергии.

Результаты обучения

В конце этого урока вы будете готовы:

• Определить белок
• Перечислить цели и функции белка
• Объясните, когда и почему белок используется в качестве энергии

Что такое белок? Сколько вам нужно, преимущества, источники, еще

Как уже упоминалось, если вы живете в Соединенных Штатах, вы, вероятно, уже получаете достаточное количество белка с пищей.Но если вас это беспокоит, изучите различные способы увеличения доходов.

10 продуктов с хорошим источником белка

Вы можете легко увеличить потребление белка, изменив то, что находится на вашей тарелке. Приведенные здесь проценты основаны на дневной норме (DV) 50 г белка в день (это приблизительное количество, которое необходимо среднему взрослому человеку):

• 1 чашка обезжиренного греческого йогурта (46 процентов DV) (13)
• 3 унции тилапии (33 процента суточной нормы) (14)
• ½ стакана нута (32 процента суточной нормы) (15)
• 3 унции куриной грудки (32 процента суточной нормы) (16)
• ½ стакана вареной черной фасоли (15.24 процента DV) (17)
• 2 столовые ложки арахисового масла (14 процентов DV) (18)
• 1 яйцо (12 процентов DV) (19)
• ¼ стакана миндаля (12 процентов DV) (20)
• ½ стакана овсянка без вкусовых добавок (10% суточной нормы) (21)
• ½ стакана киноа (8,14% суточной нормы) (22)

Выбирая источник белка, обязательно обращайте внимание на содержание жира в пище. Например, птица без кожи и рыба — лучший выбор, чем красное мясо, потому что в них нет высоких уровней насыщенных жиров, которые могут быть опасными в избытке, поскольку могут повышать уровень ЛПНП или «плохого» холестерина в крови.(23)

Основные источники белка, помимо цельных продуктов

Несмотря на то, что белок содержится во многих цельных продуктах питания, существуют сотни готовых продуктов, содержащих белок. Вам доступны протеиновые порошки, протеиновые энергетические батончики и даже усиленный протеином хлеб, блинные смеси и чипсы.

Эти продукты могут быть подходящими для определенных людей, которые должны потреблять больше белка, чем обычно рекомендуется. Спортсмены, например, могут получить пользу от приема протеина в течение часа после тренировки.(6) Исследование, опубликованное в American Journal of Clinical Nutrition , показало, что большая разовая доза в 25 г белка после тренировки может увеличить синтез мышечного белка. (24) Это может объяснить, почему протеиновые коктейли так часто ассоциируются у бодибилдеров и спортивных крыс.

Согласно статье, опубликованной в журнале Aging Well , пожилым людям, которым трудно есть и пить достаточное количество белка в течение дня, иногда из-за снижения аппетита, также могут быть полезны продукты с высоким содержанием белка и коктейли.(25) Белок важен для этой группы, потому что запасы белка в организме естественным образом снижаются с возрастом. (25) Фактически, согласно обзору, опубликованному в журнале Current Opinion in Clinical Nutrition & Metabolic Care , люди теряют от 3 до 8 процентов своей безжировой мышечной массы каждые десять лет после 30 лет. (26) Без достаточного количества белка эти пожилые люди могут испытывать общую слабость (включая повышенный риск падения), утомляемость, снижение подвижности и ослабленную иммунную систему. (25)

Вот решение: употребление от 25 до 30 г высококачественного протеина за один прием пищи может помочь стимулировать синтез протеина у этих пожилых людей.(26) Белковые добавки могут быть особенно полезны в больницах и могут снизить риск развития пролежней. (25)

Слово мудрым: изучите этикетку с питанием, прежде чем приступать к протеиновым коктейлям и другим добавкам. То, что продукт богат белком, не обязательно делает его здоровым для всех. Ищите белковые добавки, содержащие не более 200 калорий, менее 2 г насыщенных жиров и не более 5 г сахара. (6)

Кроме того, поскольку добавки не регулируются Управлением по санитарному надзору за качеством пищевых продуктов и медикаментов (FDA), отсутствует надзорная проверка, чтобы убедиться, что продукты соответствуют требованиям на упаковке, поэтому относитесь к ним с недоверием и обязательно поговорите со своим лечащим врачом, прежде чем добавлять их в свой рацион.(27)

Эксперты считают, что в качестве источника белка лучше употреблять цельные продукты, а не обработанные, поскольку цельные продукты обладают питательными преимуществами, которых нет в искусственных продуктах. (6)

Сила белка | PetMD

Белок — очень важная часть здорового сбалансированного рациона собак. Белок выполняет несколько функций в организме, например, строит и восстанавливает мышцы и другие ткани тела. Он необходим для формирования новых клеток кожи, роста волос, наращивания мышечной ткани и многого другого.Он также помогает вырабатывать химические вещества в организме, такие как гормоны и ферменты, которые необходимы для нормального функционирования. Он обеспечивает энергию (как это делают углеводы) и поддерживает иммунную систему.

Белки состоят из аминокислот, а собакам для производства необходимых белков требуется 22 аминокислоты. Тело собаки может вырабатывать около половины этих необходимых аминокислот, но остальная часть должна поступать из пищи, которую ваш питомец ест каждый день. Поскольку эти аминокислоты так важны, их называют незаменимыми аминокислотами.Дефицит любой из незаменимых аминокислот со временем может привести к проблемам со здоровьем.

---

СМОТРЕТЬ СЛАЙД-ШОУ: The Power of Protein

---

Потребность в белке

Белок содержится в мясе, яйцах и молочных продуктах, а также в некоторых зернах и бобовых. Организм собаки не может накапливать белок, как жир и другие питательные вещества, поэтому это питательное вещество должно поступать в ежедневный рацион. Потребность в белке зависит от возраста и уровня активности вашего питомца.Те животные, которые много работают (например, охотничьи собаки, ездовые собаки, поисково-спасательные собаки и т. Д.) Каждый день требуют гораздо большего количества белка, чем собака, которая мало тренируется.

Беременным и кормящим животным также требуется гораздо более высокий уровень белка для удовлетворения потребностей их организма. Когда животные больны или ранены, они будут больше нуждаться в белке для восстановления. Собак более крупных пород необходимо будет кормить большим количеством белка, когда они взрослые, чтобы их мышцы и тело оставались в оптимальном состоянии.По мере взросления животных потребность в белке уменьшается, но по-прежнему необходима.

Если уровень белка выше, чем необходимо организму животного, избыток выводится из организма с мочой. Если очень много протеина кормить в течение длительного периода, протеин, не необходимый для получения энергии, может откладываться в виде жира. Если вы соблюдаете диету с низким содержанием белка, со временем у животного могут появиться симптомы слабости, похудания и грубая и тусклая шерсть.

Выбор качественной еды

Гарантированный анализ на обратной стороне пакета с кормом для собак покажет вам минимальный процент протеина в готовом продукте.Более высокий процент белка не обязательно означает, что ваша собака получает более качественный корм, поскольку не весь белок в продукте может быть полностью усвояемым.

Чтобы получить лучшее представление о качестве протеина в пище, поищите источник протеина, указанный в первых нескольких ингредиентах на упаковке. Качественные источники белка, на которые стоит обратить внимание, включают курицу, говядину, яйца, баранину, рыбу и мясные блюда. Мясные блюда — это высокопитательные формы обезвоженного мяса (без воды и жира), которые являются концентрированными источниками белка.При проверке ингредиентов ищите блюда с определенным названием (например, куриную муку).

Если у вашего питомца особые потребности в белке, посоветуйтесь с ветеринаром по поводу кормов. В противном случае, в качественном корме для собак в первых нескольких ингредиентах будет указан один или два источника качественного протеина, а процент сырого протеина будет составлять около 20-25 процентов. Внешний вид и активность вашей собаки являются лучшим индикатором того, насколько хорошо ее корм обеспечивает ее адекватным уровнем белка, витаминов, минералов и т. Д.Если у него здоровый аппетит; его шерсть блестящая и здоровая; у него яркие глаза; он активен и всегда готов к игре, значит, его еда делает свое дело.

Больше для изучения

6 питательных веществ в кормах для домашних животных, которые могут нанести вред вашей собаке

5 вещей, которые могут предотвратить отзыв собачьего корма сегодня

Опасности корма для собак с высоким содержанием белка

Является ли корм для собак без ГМО более безопасным, чем обычный корм для собак?

Роль гидрофобных взаимодействий в расположении периферических белков в мембранах | BMC Структурная биология

1.

Ориентации белков в мембранах (OPM), база данных [http://opm.phar.umich.edu]

2.

Джонсон Дж. Э., Корнелл РБ: Амфитропные белки: регуляция обратимыми мембранными взаимодействиями. Mol Membr Biol 1999, 16: 217–235. 10.1080 / 096876899294544

CAS PubMed Статья Google ученый

3.

Goni FM: Непостоянные белки в мембранах: когда белки приходят в качестве посетителей. Mol Membr Biol 2002, 19: 237–245. 10.1080 / 0968768021000035078

CAS PubMed Статья Google ученый

4.

Cho W, Stahelin RV: Мембранно-белковые взаимодействия в передаче сигналов клеток и мембранном переносе. Annu Rev Biophys Biomol Struct 2005, 34: 119–151. 10.1146 / annurev.biophys.33.110502.133337

CAS PubMed Статья Google ученый

5.

Ситон Б.А., Робертс М.Ф .: Белки периферической мембраны. В биологических мембранах . Под редакцией: Мерц К., Ру Б. Бостон Биркхаузер; 1996: 355–403.

Глава Google ученый

6.

Frazier AA, Wisner MA, Malmberg NJ, Victor KG, Fanucci GE, Nalefski EA, Falke JJ, Cafiso DS: Ориентация мембраны и положение домена C2 из cPLA2 посредством сайт-направленного спинового мечения. Биохимия 2002, 41: 6282–6292.10.1021 / bi0160821

CAS PubMed Статья Google ученый

7.

Frazier AA, Roller CR, Havelka JJ, Hinderliter A, Cafiso DS: Ориентация на мембране и положение домена IC2A синаптотагмина посредством сайт-направленного спинового мечения. Биохимия 2003, 42: 96–105. 10.1021 / bi0268145

CAS PubMed Статья Google ученый

8.

Kohout SC, Corbalan-Garcia S, Gomez-Fernandez JC, Falke JJ: C2-домен протеинкиназы C-альфа: выяснение стыковочной поверхности мембраны с помощью сайт-направленной флуоресценции и спинового мечения. Биохимия 2003, 42: 1254–1265. 10.1021 / bi026596f

PubMed Central CAS PubMed Статья Google ученый

9.

Rufener E, Frazier AA, Wieser CM, Hinderliter A, Cafiso DS: Ориентация, связанная с мембраной, и положение домена C2B синаптотагмина, определенное с помощью сайт-направленного спинового мечения. Биохимия 2005, 44: 18–28. 10.1021 / bi048370d

CAS PubMed Статья Google ученый

10.

Brunecky R, Lee S, Rzepecki PW, Overduin M, Prestwich GD, Kutateladze AG, Kutateladze TG: Исследование геометрии связывания периферического мембранного белка. Биохимия 2005, 44: 16064–16071. 10.1021 / bi051127 +

PubMed Central CAS PubMed Статья Google ученый

11.

Tatulian SA, Qin S, Pande AH, He X: Позиционирование мембранных белков с помощью новых белковых инженерных и биофизических подходов. J Mol Biol 2005, 351: 939–947. 10.1016 / j.jmb.2005.06.080

CAS PubMed Статья Google ученый

12.

Nina M, Berneche S, Roux B: Закрепление монотопного мембранного белка: связывание простагландин h3-синтазы-1 с поверхностью фосфолипидного бислоя. Eur Biophys J 2000, 29: 439–454. 10.1007 / PL00006649

CAS PubMed Статья Google ученый

13.

Zhou F, Schulten K: Исследование молекулярной динамики фосфолипазы A2 на поверхности мембраны. Белки 1996, 25: 12–27. Publisher Full Text 10.1002 / (SICI) 1097-0134 (199605) 25: 1 <12 :: AID-PROT2> 3.0.CO; 2-M

CAS PubMed Статья Google ученый

14.

Фейг М., Брукс CL: Последние достижения в разработке и применении неявных моделей растворителя для моделирования биомолекул. Curr Opin Struct Biol 2004, 14: 217–224. 10.1016 / j.sbi.2004.03.009

CAS PubMed Статья Google ученый

15.

Lazaridis T: Эффективная энергетическая функция белков в липидных мембранах. Белки 2003, 52: 176–192.10.1002 / prot.10410

CAS PubMed Статья Google ученый

16.

Ефремов Р.Г., Нольде Д.Е., Коншина А.Г., Сырцев Н.П., Арсеньев А.С.: Пептиды и белки в мембранах: чему мы можем научиться с помощью компьютерного моделирования? Curr Med Chem 2004, 11: 2421–2442.

CAS PubMed Статья Google ученый

17.

Бен-Тал Н., Хониг Б., Миллер С., Маклафлин S: Электростатическое связывание белков с мембранами.Теоретические предсказания и экспериментальные результаты с харибдотоксиновыми и фосфолипидными везикулами. Biophys J 1997, 73: 1717-1727.

PubMed Central CAS PubMed Статья Google ученый

18.

Мюррей Д., БенТал Н., Хониг Б., Маклафлин S: Электростатическое взаимодействие миристоилированных белков с мембранами: простая физика, сложная биология. Структура 1997, 5: 985–989.10.1016 / S0969-2126 (97) 00251-7

CAS PubMed Статья Google ученый

19.

Murray D, Honig B: Электростатический контроль мембранного нацеливания доменов C2. Mol Cell 2002, 9: 145–154. 10.1016 / S1097-2765 (01) 00426-9

CAS PubMed Статья Google ученый

20.

Сингх С.М., Мюррей D: Молекулярное моделирование мембранного нацеливания доменов гомологии плекстрина фосфолипазы С. Protein Sci 2003, 12: 1934–1953. 10.1110 / ps 0358803

PubMed Central CAS PubMed Статья Google ученый

21.

Diraviyam K, Stahelin RV, Cho W, Murray D: Компьютерное моделирование мембранного взаимодействия доменов FYVE. J Mol Biol 2003, 328: 721–736. 10.1016 / S0022-2836 (03) 00325-5

CAS PubMed Статья Google ученый

22.

Diraviyam K, Murray D: Вычислительный анализ мембранной ассоциации фосфолипаз A2, секретируемых группой IIA: различная роль электростатики. Биохимия 2006, 45: 2584–2598. 10.1021 / bi051901t

CAS PubMed Статья Google ученый

23.

Берман Х.М., Вестбрук Дж., Фенг З., Гиллиланд Дж., Бхат Т.Н., Вайссиг Х., Шиндялов И.Н., Борн ЧП: Банк данных по белкам. Nucleic Acids Res 2000, 28: 235–242. 10.1093 / nar / 28.1.235

PubMed Central CAS PubMed Статья Google ученый

24.

Ломизе М.А., Ломизе А.Л., Погожева И.Д., Мосберг HI: OPM: Ориентации белков в базе данных мембран. Биоинформатика 2006, 22: 623–625. 10.1093 / биоинформатика / btk023

CAS PubMed Статья Google ученый

25.

Marsh D: Мембранные профили водопроницаемости от центрифуги. Eur Biophys J 2002, 31: 559–562. 10.1007 / s00249-002-0245-z

CAS PubMed Статья Google ученый

26.

Ломизе А.Л., Погожева И.Д., Ломизе М.А., Мосберг HI: Позиционирование белков в мембранах: вычислительный подход. Protein Sci 2006, 15: 1318–1333. 10.1110 / пс 062126106

PubMed Central CAS PubMed Статья Google ученый

27.

Ломизе А.Л., Погожева И.Д., Мосберг HI: Количественная оценка аффинностей связывания спираль-спираль в мицеллах и липидных бислоях. Protein Sci 2004, 13: 2600–2612. 10.1110 / ps 04850804

PubMed Central CAS PubMed Статья Google ученый

28.

Nagle JF, Tristram-Nagle S: Структура липидных бислоев. Biochim Biophys Acta 2000, 1469: 159–195.

PubMed Central CAS PubMed Статья Google ученый

29.

Ulmschneider MB, Sansom MS, Di Nola A: Свойства интегральных структур мембранных белков: вывод неявного мембранного потенциала. Белки 2005, 59: 252–265. 10.1002 / prot.20334

CAS PubMed Статья Google ученый

30.

de Planque MR, Bonev BB, Demmers JA, Greathouse DV, Koeppe RE 2nd, Separovic F, Watts A, Killian JA: Межфазные якорные свойства остатков триптофана в трансмембранных пептидах могут доминировать над эффектами гидрофобного соответствия в пептид-липидных взаимодействиях. Биохимия 2003, 42: 5341–5348. 10.1021 / bi027000r

CAS PubMed Статья Google ученый

31.

Качел К., Асунсьон-Пунзалан Э., Лондон E: Закрепление аналогов триптофана и тирозина на границе углеводород-полярность в модельных мембранных везикулах: параллакс-анализ тушения флуоресценции, индуцированного меченными нитроксидом фосфолипидами. Биохимия 1995, 34: 15475–15479. 10.1021 / bi00047a012

CAS PubMed Статья Google ученый

32.

Gaede HC, Yau WM, Gawrisch K: Электростатические вклады в индол-липидные взаимодействия. J Phys Chem B 2005, 109: 13014–13023. 10.1021 / jp0511000

CAS PubMed Статья Google ученый

33.

Cafiso DS: Структура и взаимодействие доменов C2 на поверхности мембраны. в белок-липидные взаимодействия: от мембранных доменов до клеточных сетей . Под редакцией: Тамм Л.К. Чичестер: Джон Уайли и сыновья; 2005: 403–422.

Google ученый

34.

Malmberg NJ, Falke JJ: Использование насыщения мощности ЭПР для анализа геометрии стыковки с мембраной периферических белков: приложения к доменам C2. Annu Rev Biophys Biomol Struct 2005, 34: 71–90. 10.1146 / annurev.biophys.34.040204.144534

PubMed Central CAS PubMed Статья Google ученый

35.

Альтенбах К., Гринхалх Д.А., Хорана Х.Г., Хаббелл WL: Метод градиента столкновений для определения глубины погружения нитроксидов в липидные бислои: применение к спин-меченным мутантам бактериордопсина. Proc Natl Acad Sci USA 1994, 91: 1667–1671.10.1073 / pnas.91.5.1667

PubMed Central CAS PubMed Статья Google ученый

36.

Klug CS, Su WY, Feix JB: Картирование остатков, участвующих в предполагаемой бета-цепи, расположенной в рецепторе энтеробактина железа FepA, с использованием сайт-направленного спин-мечения. Биохимия 1997, 36: 13027–13033. 10.1021 / bi971232m

CAS PubMed Статья Google ученый

37.

Малкова С., Лонг Ф., Стахелин Р.В., Пингали С.В., Мюррей Д., Чо В., Шлоссман М.Л.: Исследование рентгеновской отражательной способности доменов cPLA2α-C2, адсорбированных на монослоях Ленгмюра SOPC. Biophys J 2005, 89: 1861–1873. 10.1529 / biophysj.105.061515

PubMed Central CAS PubMed Статья Google ученый

38.

Karathanassis D, Stahelin RV, Bravo J, Perisic O, Pacold CM, Cho W, Williams RL: Связывание домена PX p47 (phox) с фосфатидилинозитол-3,4-бисфосфатом и фосфатидной кислотой замаскировано за счет внутримолекулярного взаимодействия. EMBO J 2002, 21: 5057–5068. 10.1093 / emboj / cdf519

PubMed Central CAS PubMed Статья Google ученый

39.

Stahelin RV, Burian A, Bruzik KS, Murray D, Cho W: Мембранные механизмы связывания PX-доменов НАДФН-оксидазы p40phox и p47phox. J Biol Chem 2003, 278: 14469–14479. 10.1074 / jbc.M212579200

CAS PubMed Статья Google ученый

40.

Кутателадзе Т., Овердуин М: Структурный механизм стыковки эндосом доменом FYVE. Наука 2001, 291: 1793–1796. 10.1126 / science.291.5509.1793

CAS PubMed Статья Google ученый

41.

Jain MK, Berg OG: Сцепление i-грани и активного сайта фосфолипазы A2 для межфазной активации. Curr Opin Chem Biol 2006, 10: 473–479.10.1016 / j.cbpa.2006.08.015

CAS PubMed Статья Google ученый

42.

Lin Y, Nielsen R, Murray D, Hubbell WL, Mailer C, Robinson BH, Gelb MH: Закрепление фосфолипазы A2 на мембранах с использованием электростатического магнитного резонанса спиновой релаксации с модулированным электростатическим потенциалом. Наука 1998, 279: 1925–1929. 10.1126 / science.279.5358.1925

PubMed Central CAS PubMed Статья Google ученый

43.

Canaan S, Nielsen R, Ghomashchi F, Robinson BH, Gelb MH: Необычный способ связывания фосфолипазы A2, секретируемой группой IIA человека, с анионными интерфейсами, что было изучено с помощью непрерывной волны и спектроскопии электронного парамагнитного резонанса во временной области. J Biol Chem 2002, 277: 30984–30990. 10.1074 / jbc.M203649200

CAS PubMed Статья Google ученый

44.

Бак М., Байуотер Р.П., Хохви М., Томсен Дж. К., Адельхорст К., Якобсен Г. Дж., Соренсен О. В., Нильсен NC: Конформация аламетицина в ориентированных фосфолипидных бислоях, определенная методом твердотельного ядерного магнитного резонанса (15) N . Biophys J 2001, 81: 1684–1698.

PubMed Central CAS PubMed Статья Google ученый

45.

Barranger-Mathys M, Cafiso DS: Мембранная структура потенциалзависимого канала, образующего пептиды посредством сайт-направленного спин-мечения. Биохимия 1996, 35: 498–505. 10.1021 / bi951985d

CAS PubMed Статья Google ученый

46.

Бехингер Б., Складнев Д.А., Огрель А., Ли X, Рогожкина Е.В., Овчинникова Т.В., Онейл Дж. Д., Раап J: Исследования твердотельного ЯМР 15N и 31P ориентации зервамицина II и аламетицина в фосфатидилхолиновых мембранах. Биохимия 2001, 40: 9428–37. 10.1021 / bi010162n

CAS PubMed Статья Google ученый

47.

Кропачева Т.Н., Сальников Е.С., Нгуен Х.Х., Рейссманн С., Якименко З.А., Тагаев А.А., Овчинникова Т.В., Раап J: Мембранная ассоциация и активность 15/16-членных пептидных антибиотиков: зервамицина IIB, ампуллоспорина антиамоебин I. Biochim Biophys Acta 2005, 1715: 6–18.

CAS PubMed Статья Google ученый

48.

Storch J, Thumser AE: Функция переноса жирных кислот белков, связывающих жирные кислоты. Biochim Biophys Acta 2000, 1486: 28–44.

CAS PubMed Статья Google ученый

49.

Ямада Т., Комото Дж., Ватанабе К., Омия Ю., Такусагава Ф .: Кристаллическая структура и возможный каталитический механизм микросомальной простагландин Е-синтазы типа 2 (mPGES-2). J Mol Biol 2005, 348: 1163–1176. 10.1016 / j.jmb.2005.03.035

CAS PubMed Статья Google ученый

50.

Kessel A, Ben-Tal N: Детерминанты свободной энергии ассоциации пептидов с липидными бислоями. Текущие темы в мембранах 2002, 52: 205–253.

CAS Статья Google ученый

51.

Макинтош Т.Дж., Видал А., Саймон С.А.: Энергетика пептидно-липидных взаимодействий: модуляция межфазными диполями и холестерином. Текущие темы в мембранах 2002, 52: 309–338.

CAS Статья Google ученый

52.

Booth PJ: Разумный в мембране: разработка систем для модуляции мембранных белков. Curr Opin Struct Biol 2005, 15: 435–440.10.1016 / j.sbi.2005.06.002

CAS PubMed Статья Google ученый

53.

МакИнтош Т.Дж., Саймон С.А.: Роль свойств двухслойного материала в функции и распределении мембранных белков. Annu Rev Biophys Biomol Struct 2006, 35: 177–198. 10.1146 / annurev.biophys.35.040405.102022

CAS PubMed Статья Google ученый

54.

Scholtz JM, Baldwin RL: Механизм образования альфа-спирали пептидами. Annu Rev Biophys Biomol Struct 1992, 21: 95–118. 10.1146 / annurev.bb.21.060192.000523

CAS PubMed Статья Google ученый

55.

Lomize AL, Mosberg HI: Термодинамическая модель вторичной структуры альфа-спиральных пептидов и белков. Биополимеры 1997, 42: 239–269.10.1002 / (SICI) 1097-0282 (199708) 42: 2 <239 :: AID-BIP12> 3.0.CO; 2-G

CAS PubMed Статья Google ученый

56.

Pan YH, Yu BZ, Singer AG, Ghomashchi F, Lambeau G, Gelb MH, Jain MK, Bahnson BJ: Кристаллическая структура фосфолипазы A2, секретируемой группой X человека. Электростатически нейтральная межфазная поверхность нацелена на цвиттерионные мембраны. J Biol Chem 2002, 277: 29086–29093. 10.1074 / jbc.M202531200

CAS PubMed Статья Google ученый

57.

Bezzine S, Bollinger JG, Singer AG, Veatch SL, Keller SL, Gelb MH: О предпочтении связывания человеческих групп IIA и X фосфолипаз A2 с мембранами с анионными фосфолипидами. J Biol Chem 2002, 277: 48523–48534. 10.1074 / jbc.M203137200

CAS PubMed Статья Google ученый

58.

Allende D, Vidal A, Simon SA, McIntosh TJ: Двухслойные межфазные свойства модулируют связывание амфипатических пептидов. Chem Phys Lipids 2003, 122: 65–76. 10.1016 / S0009-3084 (02) 00179-2

CAS PubMed Статья Google ученый

59.

Андреева А., Ховорт Д., Бреннер С.Е., Хаббард Т.Дж., Чотия С., Мурзин А.Г.: База данных SCOP в 2004 году: уточнения объединяют данные о структуре и семействе последовательностей. Nucleic Acids Res 2004, 32: D226-D229. 10.1093 / nar / gkh039

PubMed Central CAS PubMed Статья Google ученый

60.

Bracey MH, Cravatt BF, Stevens RC, Cravatt BF: Структурные общие черты интегральных мембранных ферментов. FEBS Lett 2004, 567: 159–165. 10.1016 / j.febslet.2004.04.084

CAS PubMed Статья Google ученый

61.

Craig L, Volkmann N, Arvai AS, Pique ME, Yeager M, Egelman EH, Tainer JA: Структура пилуса типа IV с помощью криоэлектронной микроскопии и кристаллографии: значение для сборки и функций пилуса. Mol Cell 2006, 23: 651–662. 10.1016 / j.molcel.2006.07.004

CAS PubMed Статья Google ученый

62.

Bhardwaj N, Stahelin RV, Langlois RE, Cho W, Lu H: Структурное предсказание биоинформатики мембранно-связывающих белков. J Mol Biol 2006, 359: 486–495. 10.1016 / j.jmb.2006.03.039

PubMed Central CAS PubMed Статья Google ученый

63.

Tusnady GE, Dosztanyi Z, Simon I: Трансмембранные белки в банке данных по белкам: идентификация и классификация. Биоинформатика 2004, 20: 2964–2972. 10.1093 / биоинформатика / bth440

CAS PubMed Статья Google ученый

64.

Раман П., Черезов В., Кэффри М: Банк данных о мембранных белках. Cell Mol Life Sci 2006, 63: 36–51. 10.1007 / s00018-005-5350-6

PubMed Central CAS PubMed Статья Google ученый

65.

Мембранные белки известной трехмерной структуры [http://blanco.biomol.uci.edu/Membrane_Proteins_xtal.html]

66.

Ducarme P, Rahman M, Brasseur R: IMPALA IMPALA : Простое ограничивающее поле для имитации биологической мембраны в исследованиях молекулярной структуры. Белки 1998, 30: 357–371. 10.1002 / (SICI) 1097-0134 (19980301) 30: 4 <357 :: AID-PROT3> 3.0.CO; 2-G

CAS PubMed Статья Google ученый

67.

Seelig J: Термодинамика липид-пептидных взаимодействий. Biochim Biophys Acta 2004, 1666: 40–50.

CAS PubMed Статья Google ученый

68.

Killian JA: Гидрофобное несоответствие между белками и липидами в мембранах. Biochim Biophys Acta 1998, 1376: 401–415.

CAS PubMed Статья Google ученый

69.

Hanakam F, Gerisch G, Lotz S, Alt T, Seelig A: Связывание гистактофилина I и II с липидными мембранами контролируется pH-зависимым переключателем миристоил-гистидина. Биохимия 1996, 35: 11036–11044.10.1021 / bi960789j

CAS PubMed Статья Google ученый

70.

Zhang W, Crocker E, McLaughlin S, Smith SO: Связывание пептидов с основными и ароматическими остатками с двухслойными мембранами: фенилаланин в миристоилированном аланин-богатом субстратном домене С-киназы проникает в гидрофобное ядро двухслойный. J Biol Chem 2003, 278: 21459–21466. 10.1074 / jbc.M301652200

CAS PubMed Статья Google ученый

71.

Marcotte I, Dufourc EJ, Ouellet M, Auger M: Взаимодействие нейропептида мет-энкефалина с цвиттерионными и отрицательно заряженными бицеллами по данным твердотельного ЯМР 31P и 2H. Biophys J 2003, 85: 328–339.

PubMed Central CAS PubMed Статья Google ученый

72.

Ellena JF, Moulthrop J, Wu J, Rauch M, Jaysinghne S, Castle JD, Cafiso DS: Положение мембраны основного ароматического пептида, который секвестрирует фосфатидилинозитол-4,5-бисфосфат, определенное с помощью сайт-направленного спинового мечения и ЯМР высокого разрешения. Biophys J 2004, 87: 3221–3233. 10.1529 / biophysj.104.046748

PubMed Central CAS PubMed Статья Google ученый

73.

Darkes MJM, Davies SMA, Bradshaw JP: Взаимодействие тахикининов с фосфолипидными мембранами: нейтронографическое исследование. Physica 1997, B241: 1144–1147.

Артикул Google ученый

74.

Христова К., Уимли В. К., Мишра В. К., Анантарамия Г. М., Сегрест Дж. П., Уайт SH: Амфипатическая α-спираль на границе раздела мембран: структурное исследование с использованием нового метода дифракции рентгеновских лучей. J Mol Biol 1999, 290: 99–117. 10.1006 / jmbi.1999.2840

CAS PubMed Статья Google ученый

75.

Yau W-M, Wimley WC, Gawrisch K, White SH: Предпочтение триптофана для мембранных интерфейсов. Биохимия 1998, 37: 14713–14718. 10.1021 / bi980809c

CAS PubMed Статья Google ученый

76.

Sankaram MB, Marsh D: Белок-липидные взаимодействия с белками периферических мембран. В Белок-липидные взаимодействия . Под редакцией: Уоттс А. Эльзевьер; 1993: 127–162.

Глава Google ученый

77.

Stahelin RV, Long F, Peter BJ, Murray D, De Camilli P, McMahon HT, Cho W: Контрастные механизмы мембранного взаимодействия доменов N-концевой гомологии AP180 (ANTH) и N-концевой гомологии эпсина (ENTH). J Biol Chem 2003, 278: 28993–28999. 10.1074 / jbc.M302865200

CAS PubMed Статья Google ученый

78.

Scholtz JM, Qian H, Robbins VH, Baldwin RL: Энергетика ионно-парных и водородных взаимодействий в спиралевидном пептиде. Биохимия 1993, 32: 9668–9676. 10.1021 / bi00088a019

CAS PubMed Статья Google ученый

79.

Richards FM: Области, объемы, упаковка и структура белка. Annu Rev Biophys Bioeng 1977, 6: 151–176. 10.1146 / annurev.bb.06.060177.001055

CAS PubMed Статья Google ученый

80.

Chothia C: Структурные инварианты в сворачивании белков. Nature 1975, 254: 304–308. 10.1038 / 254304a0

CAS PubMed Статья Google ученый

81.

Marsh D: Профили полярности и проницаемости липидных мембран. Proc Natl Acad Sci USA 2001, 98: 7777–7782. 10.1073 / pnas.131023798

PubMed Central CAS PubMed Статья Google ученый

82.

Henrick K, Thornton JM: PQS: файловый сервер с четвертичной структурой белков. Trends Biochem Sci 1998, 23: 358–361. 10.1016 / S0968-0004 (98) 01253-5

CAS PubMed Статья Google ученый

83.

Криссинель Э., Хенрик К: Сопоставление вторичной структуры (SSM), новый инструмент для быстрого выравнивания структуры белка в трех измерениях. Acta Crystallogr D Biol Crystallogr 2004, 60: 2256–2268.10.1107 / S046460

CAS PubMed Статья Google ученый

84.

Bittova L, Sumandea M, Cho W: Исследование структуры-функции домена C2 цитозольной фосфолипазы A2. Идентификация основных лигандов кальция и остатков связывания гидрофобных мембран. J Biol Chem 1999, 274: 9665–9672. 10.1074 / jbc.274.14.9665

CAS PubMed Статья Google ученый

85.

Malmberg NJ, Van Buskirk DR, Falke JJ: Мембранные стыковочные петли домена cPLA2 C2: подробный структурный анализ интерфейса белок-мембрана посредством сайт-направленного спин-мечения. Биохимия 2003, 42: 13227–13240. 10.1021 / bi035119 +

PubMed Central CAS PubMed Статья Google ученый

86.

Gerber SH, Rizo J, Sudhof TC: Роль электростатических и гидрофобных взаимодействий в Ca (2 +) -зависимом связывании фосфолипидов с помощью C (2) A-домена синаптотагмина I. Диабет 2002, 51 (Приложение 1): S12-S18. 10.2337 / диабет. 51.2007.S12

CAS PubMed Статья Google ученый

87.

Corbalan-Garcia S, Sanchez-Carrillo S, Garcia-Garcia J, Gomez-Fernandez JC: Характеристика режима связывания мембраны домена C2 PKC-эпсилон. Биохимия 2003, 42: 11661–11668. 10.1021 / bi034850d

CAS PubMed Статья Google ученый

88.

Stahelin RV, Long F, Diraviyam K, Bruzik KS, Murray D, Cho W: Фосфатидилинозитол-3-фосфат индуцирует проникновение через мембрану FYVE-доменов Vps27p и Hrs. J Biol Chem 2002, 277: 26379–26388. 10.1074 / jbc.M201106200

CAS PubMed Статья Google ученый

89.

Wang QJ, Fang TW, Nacro K, Marquez VE, Wang S, Blumberg PM: Роль гидрофобных остатков в домене C1b дельта протеинкиназы C во взаимодействиях лиганда и фосфолипида. J Biol Chem 2001, 276: 19580–19587. 10.1074 / jbc.M010089200

CAS PubMed Статья Google ученый

90.

Kim SW, Quinn-Allen MA, Camp JT, Macedo-Ribeiro S, Fuentes-Prior P, Bode W., Kane WH: Идентификация функционально важных аминокислотных остатков в C2-домене человеческого фактора V с использованием аланин-сканирующего мутагенеза. Биохимия 2000, 39: 1951–1958.10.1021 / bi9r

CAS PubMed Статья Google ученый

91.

Peng W., Quinn-Allen MA, Kane WH: Мутация гидрофобных остатков в доменах C1 и C2 фактора Va блокирует мембранно-зависимую активацию протромбина. J Thromb Haemost 2005, 3: 351–354. 10.1111 / j.1538-7836.2004.01083.x

CAS PubMed Статья Google ученый

92.

Gilbert GE, Kaufman RJ, Arena AA, Miao H, Pipe SW: Четыре гидрофобные аминокислоты домена C2 фактора VIII являются составными частями как мембрансвязывающего, так и связывающего фактора фон Виллебранда мотивов. J Biol Chem 2002, 277: 6374–6381. 10.1074 / jbc.M104732200

CAS PubMed Статья Google ученый

93.

Campos B, Mo YD, Mealy TR, Li CW, Swairjo MA, Balch C, Head JF, Retzinger G, Dedman JR, Seaton BA: Мутационный и кристаллографический анализ межфазных остатков в аннексине V предполагает прямые взаимодействия с фосфолипидными мембранными компонентами. Биохимия 1998, 37: 8004–8010. 10.1021 / bi973142n

CAS PubMed Статья Google ученый

94.

Isas JM, Langen R, Hubbell WL, Haigler HT: Структура и динамика спиральной шпильки, которая опосредует кальций-зависимое связывание аннексина B12 с мембраной. J Biol Chem 2004, 279: 32492–32498. 10.1074 / jbc.M402568200

CAS PubMed Статья Google ученый

95.

Андерлух Г., Разпотник А., Подлесек З., Мацек П., Сепарович Ф., Нортон RS: Взаимодействие эукариотического порообразующего цитолизина эквинатоксина II с модельными мембранами: исследования ЯМР 19F. J Mol Biol 2005, 347: 27–39. 10.1016 / j.jmb.2004.12.058

CAS PubMed Статья Google ученый

96.

Spencer AG, Thuresson E, Otto JC, Song I, Smith T., DeWitt DL, Garavito RM, Smith WL: Мембранные связывающие домены эндопероксидных H-синтаз простагландина 1 и 2.Картирование пептидов и мутационный анализ. J Biol Chem 1999, 274: 32936-32942. 10.1074 / jbc.274.46.32936

CAS PubMed Статья Google ученый

97.

Шенкарев З.О., Надеждин К.Д., Соболь В.А., Соболь А.Г., Скельдаль Л., Арсеньев А.С.: Конформация и способ мембранного взаимодействия в циклотидах. FEBS J 2006, 273: 2658–2672. 10.1111 / j.1742-4658.2006.05282.x

CAS PubMed Статья Google ученый

98.

Stahelin RV, Cho W: Дифференциальная роль ионных, алифатических и ароматических остатков во взаимодействиях мембрана-белок: исследование поверхностного плазмонного резонанса на фосфолипазах A2. Биохимия 2001, 40: 4672–4678. 10.1021 / bi0020325

CAS PubMed Статья Google ученый

99.

Lathrop B, Gadd M, Biltonen RL, Правило GS: Изменения аффинности Ca2 + при активации Agkistrodon piscivorus piscivorus фосфолипазы A2. Биохимия 2001, 40: 3264–3272. 10.1021 / bi001901n

CAS PubMed Статья Google ученый

100.

Wijewickrama GT, Albanese A, Kim YJ, Oh YS, Murray PS, Takayanagi R, Tobe T, Masuda S, Murakami M, Kudo I, Ucker DS, Murray D, Cho W: Уникальный режим взаимодействия с мембраной фосфолипазы A2 группы IIF. J Biol Chem 2006, 281: 32741–32754. 10.1074 / jbc.M606311200

CAS PubMed Статья Google ученый

101.

Фен Дж., Брэдли В.Д., Робертс М.Ф .: Оптимизация межфазного связывания и активности бактериальной фосфатидилинозитол-специфической фосфолипазы С. J Biol Chem 2003, 278: 24651–24657. 10.1074 / jbc.M301207200

CAS PubMed Статья Google ученый

102.

Jepson M, Bullifent HL, Crane D, Flores-Diaz M, Alape-Giron A, Jayasekeera P, Lingard B, Moss D, Titball RW: Тирозин 331 и фенилаланин 334 в Clostridium perfringens alpha-tox to необходимы для цитотоксической активности. FEBS Lett 2001, 495: 172–177. 10.1016 / S0014-5793 (01) 02385-7

CAS PubMed Статья Google ученый

103.

Walther M, Wiener R, Kuhn H: Исследования кальций-зависимой мембранной ассоциации 15-липоксигеназы-1. J Biol Chem 2004, 279: 3717–3725. 10.1074 / jbc.M309564200

CAS PubMed Статья Google ученый

104.

Oldham ML, Brash AR, Newcomer ME: Выводы из рентгеновской кристаллической структуры коралловой 8R-липоксигеназы: активация кальция через C2-подобный домен и структурная основа хиральности продукта. J Biol Chem 2005, 280: 39545–39552. 10.1074 / jbc.M506675200

CAS PubMed Статья Google ученый

105.

Chen X, Wolfgang DE, Sampson NS: Использование метода подавления параллакса для определения положения петли активного центра холестериноксидазы в липидных бислоях. Биохимия 2000, 39: 13383–13389. 10.1021 / bi001407j

CAS PubMed Статья Google ученый

106.

Kim YT, Muramatsu T, Takahashi K: Идентификация Trp300 как важного остатка для активности лидерной пептидазы Escherichia coli . Eur J Biochem 1995, 234: 358–362. 10.1111 / j.1432-1033.1995.358_c.x

CAS PubMed Статья Google ученый

107.

Cheetham JJ, Hilfiker S, Benfenati F, Weber T, Greengard P, Czernik AJ: Идентификация пептидов синапсина I, которые вставляются в липидные мембраны. Biochem J 2001, 354 (Pt 1): 57–66. 10.1042 / 0264-6021: 3540057

PubMed Central CAS PubMed Статья Google ученый

108.

Jao CC, Der-Sarkissian A, Chen J, Langen R: Структура связанного с мембраной альфа-синуклеина изучена с помощью сайт-направленного спинового мечения. Proc Natl Acad Sci USA 2004, 101: 8331–8336. 10.1073 / pnas.0400553101

PubMed Central CAS PubMed Статья Google ученый

109.

Секино-Сузуки Н., Накамура М., Мицуи К.И., Оно-Ивашита Y: Вклад отдельных остатков триптофана в структуру и активность тета-токсина (перфринголизин О), холестерин-связывающего цитолизина. Eur J Biochem 1996, 241: 941–947. 10.1111 / j.1432-1033.1996.00941.x

CAS PubMed Статья Google ученый

110.

Lakey JH, Ptak M: Флуоресценция указывает на кальций-зависимое взаимодействие между липопептидным антибиотиком LY146032 и фосфолипидными мембранами. Биохимия 1988, 27: 4639–4645. 10.1021 / bi00413a009

CAS PubMed Статья Google ученый

111.

Nguyen LT, Schibli DJ, Vogel HJ: Структурные исследования и моделирование мембранных взаимодействий двух пептидов, полученных из бычьего лактоферрицина. J Pept Sci 2005, 11: 379–389. 10.1002 / psc.629

CAS PubMed Статья Google ученый

112.

Филлипс Л.Р., Милеску М., Ли-Смерин Ю., Минделл Дж. А., Ким Дж. И., Шварц KJ: Активация датчика напряжения с токсином тарантула в качестве груза. Nature 2005, 436: 857–860. 10.1038 / nature03873

CAS PubMed Статья Google ученый

113.

Thennarasu S, Lee DK, Poon A, Kawulka KE, Vederas JC, Ramamoorthy A: Мембранная проницаемость, ориентация и антимикробный механизм субтилозина A. Chem Phys Lipids 2005, 137: 38–51. 10.1016 / j.chemphyslip.2005.06.003

CAS PubMed Статья Google ученый

114.

Xu RX, Pawelczyk T, Xia TH, Brown SC: Структура ЯМР протеинкиназы C-гамма-форбол-связывающего домена и изучение взаимодействий белок-липидных мицелл. Биохимия 1997, 36: 10709–10717. 10.1021 / bi970833a

CAS PubMed Статья Google ученый

115.

Hofmann A, Proust J, Dorowski A, Schantz R, Huber R: Аннексин 24 из Capsicum annuum . Рентгеноструктура и биохимическая характеристика. J Biol Chem 2000, 275: 8072–8082. 10.1074 / jbc.275.11.8072

CAS PubMed Статья Google ученый

116.

McCallum CD, Hapak RC, Neuenschwander PF, Morrissey JH, Johnson AE: Расположение активного центра фактора свертывания крови VIIa над поверхностью мембраны и его переориентация при ассоциации с тканевым фактором.Исследование передачи энергии флуоресценции. J Biol Chem 1996, 271: 28168–28175. 10.1074 / jbc.271.45.28168

CAS PubMed Статья Google ученый

117.

Рамакришнан М., Анбажаган В., Пратап Т.В., Марш Д., Свами М.Дж .: Мембранные вставки и липид-белковые взаимодействия белка семенной плазмы крупного рогатого скота PDC-109 исследованы с помощью спектроскопии спин-меточного электронного спинового резонанса. Biophys J 2001, 81: 2215–2225.

PubMed Central CAS PubMed Статья Google ученый

118.

Huang WN, Sue SC, Wang DS, Wu PL, Wu WG: Периферический режим связывания и глубина проникновения кардиотоксина кобры на фосфолипидные мембраны при исследовании с помощью комбинированного метода FTIR и компьютерного моделирования. Биохимия 2003, 42: 7457–7466. 10.1021 / bi0344477

CAS PubMed Статья Google ученый

119.

Батенбург AM, Bougis PE, Rochat H, Verkleij AJ, de Kruijff B: Проникновение кардиотоксина в мембраны модели кардиолипина и его влияние на организацию липидов. Биохимия 1985, 24: 7101–7110. 10.1021 / bi00346a013

CAS PubMed Статья Google ученый

120.

Дубовский П.В., Дементьева Д.В., Бочаров Е.В., Уткин Ю.Н., Арсеньев А.С.: Мембрансвязывающий мотив кардиотоксина Р-типа. J Mol Biol 2001, 305: 137–149. 10.1006 / jmbi.2000.4283

CAS PubMed Статья Google ученый

121.

Takeuchi K, Takahashi H, Sugai M, Iwai H, Kohno T, Sekimizu K, Natori S, Shimada I: Канал-образующая мембранная проницаемость антибактериальным белком, сапецином: определение скрытой мембраны и олигомеризации поверхности методом ЯМР. J Biol Chem 2004, 279: 4981–4987.10.1074 / jbc.M307815200

CAS PubMed Статья Google ученый

122.

Kostrzewa A, Pali T, Froncisz W., Marsh D: Расположение на мембране спин-меченного цитохрома c , определенное с помощью агентов парамагнитной релаксации. Биохимия 2000, 39: 6066–6074. 10.1021 / bi992559l

CAS PubMed Статья Google ученый

123.

Pinheiro TJ, Watts A: Липидная специфичность во взаимодействии цитохрома c с анионными фосфолипидными бислоями, выявленная методом твердотельного ЯМР 31P. Биохимия 1994, 33: 2451–2458. 10.1021 / bi00175a013

CAS PubMed Статья Google ученый

124.

Mutucumarana VP, Duffy EJ, Lollar P, Johnson AE: Активный центр фактора IXa расположен намного выше поверхности мембраны, и его конформация изменяется при ассоциации с фактором VIIIa.Исследование флуоресценции. J Biol Chem 1992, 267: 17012–17021.

CAS PubMed Google ученый

125.

Yegneswaran S, Wood GM, Esmon CT, Johnson AE: Белок S изменяет расположение активного центра активированного протеина C над поверхностью мембраны. Исследование топографии с флуоресцентным резонансным переносом энергии. J Biol Chem 1997, 272: 25013–25021. 10.1074 / jbc.272.40.25013

CAS PubMed Статья Google ученый

126.

Мацузаки К., Мурасе О., Токуда Х., Фунакоши С., Фуджи Н., Миядзима К.: Ориентационные и агрегатные состояния магайнина 2 в фосфолипидных бислоях. Биохимия 1994, 33: 3342–3349. 10.1021 / bi00177a027

CAS PubMed Статья Google ученый

127.

Marassi FM, Ma C, Gesell JJ, Opella SJ: Трехмерная твердотельная ЯМР-спектроскопия необходима для разрешения резонансов от плоских остатков в однородно (15) N-меченных спиральных мембранных белках в ориентированных липидных бислоях. Дж. Магн Резон 2000, 144: 156–161. 10.1006 / jmre.2000.2036

CAS PubMed Статья Google ученый

128.

Bonev BB, Chan WC, Bycroft BW, Roberts GC, Watts A: Взаимодействие лантибиотика низина со смешанными липидными бислоями: исследование 31P и 2H ЯМР. Биохимия 2000, 39: 11425–11433. 10.1021 / bi0001170

CAS PubMed Статья Google ученый

129.

Thomas L, Scheidt HA, Bettio A, Huster D, Beck-Sickinger AG, Arnold K, Zschornig O: Мембранное взаимодействие нейропептида Y, обнаруженное с помощью ЭПР и ЯМР-спектроскопии. Biochim Biophys Acta 2005, 1714: 103–113. 10.1016 / j.bbamem.2005.06.012

CAS PubMed Статья Google ученый

130.

Hsu ST, Breukink E, Bierbaum G, Sahl HG, de Kruijff B, Kaptein R, van Nuland NA, Bonvin AM: ЯМР-исследование взаимодействия мерсацидина и липида II в мицеллах додецилфосфохолина. Конформационные изменения — ключ к противомикробной активности. J Biol Chem 2003, 278: 13110–13117. 10.1074 / jbc.M211144200

CAS PubMed Статья Google ученый

131.

Tesmer VM, Kawano T, Shankaranarayanan A, Kozasa T., Tesmer JJ: Снимок активированных G-белков на мембране: комплекс Gαq-GRK2-Gβγ. Наука 2005, 310: 1686–1690. 10.1126 / science.1118890

CAS PubMed Статья Google ученый

132.

Wah DA, Fernandez-Tornero C, Sanz L, Romero A, Calvete JJ: Механизм покрытия сперматозоидов из кристаллической структуры 1,8 A комплекса PDC-109-фосфорилхолин. Структура 2002, 10: 505–514. 10.1016 / S0969-2126 (02) 00751-7

CAS PubMed Статья Google ученый

133.

Begley MJ, Taylor GS, Brock MA, Ghosh P, Woods VL, Dixon JE: Молекулярная основа распознавания субстрата с помощью MTMR2, фосфоинозитидной фосфатазы семейства миотубуляринов. Proc Natl Acad Sci USA 2006, 103: 927–932. 10.1073 / pnas.0510006103

PubMed Central CAS PubMed Статья Google ученый

134.

Bracey MH, Hanson MA, Masuda KR, Stevens RC, Cravatt BF: Структурные адаптации в мембранном ферменте, который прекращает передачу сигналов эндоканнабиноидов. Наука 2002, 298: 1793–1796. 10.1126 / science.1076535

CAS PubMed Статья Google ученый

135.

Paetzel M, Dalbey RE, Strynadka NC: Кристаллическая структура бактериальной сигнальной пептидазы в комплексе с ингибитором бета-лактама. Nature 1998, 396: 186–190. 10.1038 / 25403

CAS PubMed Статья Google ученый

136.

Тома Р., Шульц-Гаш Т., Д’Арси Б., Бенц Дж., Эби Дж., Демлоу Х., Хенниг М., Штиле М., Руф А: Понимание образования стероидного каркаса из структуры оксидоскваленциклазы человека. Nature 2004, 432: 118–122. 10.1038 / nature02993

CAS PubMed Статья Google ученый

137.

Ma J, Yoshimura M, Yamashita E, Nakagawa A, Ito A, Tsukihara T: Структура моноаминоксидазы A крысы и ее специфическое распознавание субстратов и ингибиторов. J Mol Biol 2004, 338: 103–114. 10.1016 / j.jmb.2004.02.032

CAS PubMed Статья Google ученый

138.

Rufer AC, Thoma R, Benz J, Stihle M, Gsell B, De Roo E, Banner DW, Mueller F, Chomienne O, Hennig M: Кристаллическая структура карнитин-пальмитоилтрансферазы 2 и значение для лечения диабета . Структура 2006, 14: 713–723. 10.1016 / j.ул. 2006.01.008

CAS PubMed Статья Google ученый

139.

Modis Y, Ogata S, Clements D, Harrison SC: Структура белка оболочки вируса денге после слияния мембран. Nature 2004, 427: 313–319. 10.1038 / nature02165

CAS PubMed Статья Google ученый

140.

Wu CK, Dailey HA, Rose JP, Burden A, Sellers VM, Wang BC: The 2.0 Структура феррохелатазы человека, конечного фермента биосинтеза гема. Nat Struct Biol 2001, 8: 156–160. 10.1038 / 84152

CAS PubMed Статья Google ученый

141.

Openshaw AE, Race PR, Monzo HJ, Vazquez-Boland JA, Banfield MJ: Кристаллическая структура SmcL, бактериальной нейтральной сфингомиелиназы C из Listeria . J Biol Chem 2005, 280: 35011–35017.10.1074 / jbc.M506800200

CAS PubMed Статья Google ученый

142.

Clark GC, Briggs DC, Karasawa T., Wang X, Cole AR, Maegawa T., Jayasekera PN, Naylor CE, Miller J, Moss DS, Nakamura S, Basak AK, Titball RW: Clostridium absonum альфа-токсин новое понимание связывания и специфичности субстрата клостридиальной фосфолипазы С. J Mol Biol 2003, 333: 759–769.10.1016 / j.jmb.2003.07.016

CAS PubMed Статья Google ученый

143.

Акиба Т., Нишио М., Мацуи И., Харата К.: Рентгеновская структура мембраносвязанной бета-гликозидазы из гипертермофильного архея Pyrococcus horikoshii . Белки 2004, 57: 422–431. 10.1002 / prot.20203

CAS PubMed Статья Google ученый

144.

Zhang J, Osslund TD, Plant MH, Clogston CL, Nybo RE, Xiong F, Delaney JM, Jordan SR: Кристаллическая структура мышиной 11 бета-гидроксистероид дегидрогеназы 1: важная терапевтическая мишень для лечения диабета. Биохимия 2005, 44: 6948–6957. 10.1021 / bi047599q

CAS PubMed Статья Google ученый

145.

Kloer DP, Ruch S, Al-Babili S, Beyer P, Schulz GE: Структура каротиноидной оксигеназы, формирующей сетчатку. Наука 2005, 308: 267–269. 10.1126 / science.1108965

CAS PubMed Статья Google ученый

146.

Meier R, Tomizaki T, Schulze-Briese C, Baumann U, Stocker A: Молекулярная основа удержания витамина E: структура белка-переносчика α-токоферола человека. J Mol Biol 2003, 331: 725–734. 10.1016 / S0022-2836 (03) 00724-1

CAS PubMed Статья Google ученый

147.

Филлипс С.Е., Винсент П., Рицциери К.Е., Шааф Г., Банкайтис В.А., Гоше Е.А.: Разнообразные биологические функции белков-переносчиков фосфатидилинозитола у эукариот. Crit Rev Biochem Mol Biol 2006, 41: 21–49. 10.1080 / 1040

00519573

CAS PubMed Статья Google ученый

148.

Wright CS, Zhao Q, Rastinejad F: Структурный анализ липидных комплексов белка GM2-активатора. J Mol Biol 2003, 331: 951–964. 10.1016 / S0022-2836 (03) 00794-0

CAS PubMed Статья Google ученый

149.

Im YJ, Raychaudhuri S, Prinz WA, Hurley JH: Структурный механизм восприятия стеролов и транспорта с помощью белков, связанных с OSBP. Nature 2005, 437: 154–158. 10.1038 / nature03923

PubMed Central CAS PubMed Статья Google ученый

150.

Coulon A, Mosbah A, Lopez A, Sautereau AM, Schaller G, Urech K, Rouge P, Darbon H: Сравнительное исследование мембранного взаимодействия вязкотоксинов A3, A2 и B из омелы (Viscum album) и связей с их структурами. Biochem J 2003, 374: 71–78. 10.1042 / BJ20030488

PubMed Central CAS PubMed Статья Google ученый

151.

Ан К.В., Сэмпсон Н.С.: Холестериноксидаза улавливает тонкие изменения в структуре липидного бислоя. Биохимия 2004, 43: 827–836. 10.1021 / bi035697q

CAS PubMed Статья Google ученый

152.

Jung HJ, Lee JY, Kim SH, Eu YJ, Shin SY, Milescu M, Swartz KJ, Kim JI: Структура раствора и разделение липидной мембраны VSTx1, ингибитора калиевого канала KvAP. Биохимия 2005, 44: 6015-6023. 10.1021 / bi0477034

CAS PubMed Статья Google ученый

153.

Kamimori H, Hall K, Craik DJ, Aguilar MI: Исследования мембранных взаимодействий циклотид калата B1 и калата B6 на модельных мембранных системах с помощью поверхностного плазмонного резонанса. Anal Biochem 2005, 337: 149–153. 10.1016 / j.ab.2004.10.028

CAS PubMed Статья Google ученый

154.

Bollinger JG, Diraviyam K, Ghomashchi F, Murray D, Gelb MH: Межфазное связывание фосфолипазы A2, секретируемой пчелиным ядом, с мембранами происходит преимущественно по неэлектростатическому механизму. Биохимия 2004, 43: 13293–13304. 10.1021 / bi049390i

CAS PubMed Статья Google ученый

155.

Beschiaschvili G, Seelig J: Связывание пептидов с липидными бислоями. Неклассический гидрофобный эффект и мембранные сдвиги pK. Биохимия 1992, 31: 10044–10053. 10.1021 / bi00156a026

CAS PubMed Статья Google ученый

156.

Tsujita T, Brockman HL: Регулирование адсорбции карбоксилэфирной липазы на поверхностях. 1. Химическая специфика. Биохимия 1987, 26: 8423–8429. 10.1021 / bi00399a059

CAS PubMed Статья Google ученый

157.

Abraham T, Lewis RN, Hodges RS, McElhaney RN: Изотермические исследования калориметрии титрования связывания антимикробного пептида грамицидина S с фосфолипидными двухслойными мембранами. Биохимия 2005, 44: 11279–11285. 10.1021 / bi050898a

CAS PubMed Статья Google ученый

158.

Stahelin RV, Cho W: Роль ионов кальция в мембранном связывании доменов C2. Biochem J 2001, 359: 679–685. 10.1042 / 0264-6021: 35

PubMed Central CAS PubMed Статья Google ученый

159.

Ananthanarayanan B, Das S, Rhee SG, Murray D, Cho W: Мембранное нацеливание на C2-домены изоформ фосфолипазы C-δ. J Biol Chem 2002, 277: 3568–3575. 10.1074 / jbc.M109705200

CAS PubMed Статья Google ученый

160.

Nalefski EA, Wisner MA, Chen JZ, Sprang SR, Fukuda M, Mikoshiba K, Falke JJ: Домены C2 из разных сигнальных путей Ca2 + демонстрируют функциональное и механистическое разнообразие. Биохимия 2001, 40: 3089–3100. 10.1021 / bi001968a

PubMed Central CAS PubMed Статья Google ученый

161.

Stahelin RV, Rafter JD, Das S, Cho W: Молекулярная основа дифференциальной субклеточной локализации доменов C2 протеинкиназы C-альфа и цитозольной фосфолипазы A2 группы IVa. J Biol Chem 2003, 278: 12452–12460. 10.1074 / jbc.M212864200

CAS PubMed Статья Google ученый

162.

Das S, Dixon JE, Cho W: Механизм связывания с мембраной и активации PTEN. Proc Natl Acad Sci USA 2003, 100: 7491–7496. 10.1073 / pnas.0932835100

PubMed Central CAS PubMed Статья Google ученый

163.

Коппака В., Ленц BR: Связывание бычьего фактора Va с фосфатидилхолиновыми мембранами. Biophys J 1996, 70: 2930–2937.

PubMed Central CAS PubMed Статья Google ученый

164.

Блатнер Н.Р., Стахелин Р.В., Диравиям К., Хокинс П.Т., Хонг В., Мюррей Д., Чо В.: Молекулярные основы дифференциальной субклеточной локализации доменов FYVE. J Biol Chem 2004, 279: 53818-53827. 10.1074 / jbc.M408408200

CAS PubMed Статья Google ученый

165.

Wang T, Pentyala S, Rebecchi MJ, Scarlata S: Дифференциальная ассоциация доменов гомологии плекстрина фосфолипаз C-β1, C-β2 и C-δ1 с липидными бислоями и бета-гамма-субъединицами гетеротримерных G-белков. Биохимия 1999, 38: 1517-1524. 10.1021 / bi982008f

CAS PubMed Статья Google ученый

166.

Hong Q, Gutierrez-Aguirre I, Barlic A, Malovrh P, Kristan K, Podlesek Z, Macek P, Turk D, Gonzalez-Manas JM, Lakey JH, Anderluh G: Двухэтапное мембранное связывание с помощью Эквинатоксин II, порообразующий токсин морского анемона, включает незащищенный ароматический кластер и гибкую спираль. J Biol Chem 2002, 277: 41916–41924. 10.1074 / jbc.M204625200

CAS PubMed Статья Google ученый

167.

Rietveld A, Sijens P, Verkleij AJ, Kruijff BD: Взаимодействие цитохрома c и его предшественника апоцитохрома c с различными фосфолипидами. EMBO J 1983, 2: 907–913.

PubMed Central CAS PubMed Google ученый

168.

Wieprecht T, Beyermann M, Seelig J: Связывание антибактериальных пептидов магаинина с электрически нейтральными мембранами: термодинамика и структура. Биохимия 1999, 38: 10377–10387. 10.1021 / bi9

+

CAS PubMed Статья Google ученый

169.

Lewis JR, Cafiso DS: Корреляция между свободной энергией формирующего канал потенциал-зависимого пептида и спонтанной кривизной двухслойных липидов. Биохимия 1999, 38: 5932–5938. 10.1021 / bi9828167

CAS PubMed Статья Google ученый

170.

Peng W, Quinn-Allen MA, Kim SW, Alexander KA, Kane WH: Trp2063 и Trp2064 в домене C2 фактора Va необходимы для высокоаффинного связывания с фосфолипидными мембранами, но не для сборки протромбиназы сложный. Биохимия 2004, 43: 4385–4393.10.1021 / bi035763o

CAS PubMed Статья Google ученый

171.

Tatulian SA: Количественная характеристика мембранного связывания периферических белков с помощью спин-метки ЭПР-спектроскопии. J Phys Chem 2002, B106: 8870–8877.

Артикул CAS Google ученый

Белок и спортсмен — сколько вам нужно?

kieferpix / iStock / Thinkstock

Будь то бег на короткие дистанции, плавание на длинные дистанции или поднятие тяжестей, спортсмены тратят больше энергии, чем средний человек, и их телам необходимы дополнительные питательные вещества для восстановления после интенсивных физических нагрузок.Белок играет важную роль в плане питания спортсмена, поскольку он помогает восстанавливать и укреплять мышечную ткань. Диеты с высоким содержанием белка популярны среди спортсменов, особенно среди тех, кто стремится к более стройному и четкому телосложению. Но сколько белка необходимо?

Общий режим питания

Хотя белок имеет решающее значение для наращивания мышечной массы, больше не обязательно лучше. Простое употребление в пищу большого количества нежирного белка не означает подтянутого тела.

При определении потребностей спортсменов в белке важно учитывать общий режим питания спортсмена.Спортсмены, которые потребляют достаточное количество углеводов и жиров, в конечном итоге используют меньше белка для получения энергии, чем те, кто потребляет больше белка. Это означает, что белок может способствовать наращиванию и поддержанию безжировой массы тела. Спортсмены должны убедиться, что они также удовлетворяют потребности в углеводах и жирах, а не только в белках.

Действия

Рост мышц происходит только при сочетании физических упражнений и питания.

Например, исследования показали, что время потребления белка играет важную роль.Употребление высококачественного белка (например, мяса, рыбы, яиц, молочных продуктов или сои) в течение двух часов после тренировки — отдельно или с углеводами — улучшает восстановление и рост мышц.

Продолжительность и интенсивность занятий также являются факторами, когда речь идет о потребностях в белке.

Потребности в энергии и белке варьируются в зависимости от того, тренируются ли спортсмены или соревнуются, являются ли они опытными спортсменами, занимаются ли они высокоинтенсивными тренировками или участвуют в новых тренировочных программах.

Рекомендации

Хотя потребности спортсменов в белке больше, чем у людей, не занимающихся спортом, они не так высоки, как принято считать. Академия питания и диетологии, диетологи Канады и Американский колледж спортивной медицины рекомендуют спортсменам от 1,2 до 2,0 граммов белка на килограмм веса тела в день, в зависимости от тренировок. Потребление протеина должно быть распределено в течение дня и после тренировок.

Нужны ли порошки и добавки?

Большинство спортсменов могут получать рекомендованное количество белка только с пищей, без использования добавок.Протеиновые порошки и добавки удобны, но не являются необходимыми даже для высоких спортивных результатов. Например, протеиновые порошки могут быть полезны, когда спортсмены нуждаются в протеине сразу после тренировки и у них нет времени на прием пищи.

Хотите узнать больше о белке и спортсменах? Проконсультируйтесь с дипломированным диетологом-диетологом.

Александра Касперо, магистр медицины, доктор медицинских наук, является владелицей Delicious Knowledge в Сакраменто, Калифорния.

.

Добавить комментарий Отменить ответ

Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *

Комментарий *

Имя *

Email *

Сайт